queratina

Queratina: una referencia integral

1. Identidad, nomenclatura y fuentes naturales

Nombres químicos y biológicos

La palabra queratina deriva de la palabra griega kera, que significa "cuerno", y históricamente el término representaba todas las proteínas extraídas de modificaciones cutáneas como cuernos, garras y pezuñas. Con una comprensión científica más profunda, la queratina se redefine ahora como todas las proteínas formadoras de filamentos intermedios (FI) con propiedades fisicoquímicas específicas producidas en cualquier epitelio de vertebrados. En humanos, las queratinas están codificadas por 54 genes.

Las queratinas y los materiales queratinosos se subdividen en dos clases diferentes de estructura secundaria de proteínas: queratina alfa (α) y queratina beta (β). La conformación α-helicoidal de la queratina es el componente principal de la lana y otras características de los mamíferos, como el cabello, las púas, las uñas, los cuernos, las pezuñas y la capa epidérmica de la piel. También se han reportado otras configuraciones de queratina, incluidas las β- y γ-queratinas presentes en diferentes especies animales. La β-queratina representa una configuración extendida de queratina, una proteína estructural que se encuentra principalmente en la epidermis de reptiles y en las plumas.

Fuentes naturales

Las queratinas, como grupo de proteínas insolubles y formadoras de filamentos, existen principalmente en ciertas células epiteliales de los vertebrados. Los materiales queratinosos están formados por células repletas de queratinas, y se encuentran entre los materiales biológicos más resistentes, presentes en el cabello humano, la lana y los cuernos de los mamíferos, y en las plumas, garras y picos de aves y reptiles, donde cumplen funciones de protección, defensa, caza y como armadura.

La piel y sus anexos, como plumas, garras, cuernos, pezuñas y lana, son ricos en proteína de queratina (~80% proteína). Esta proteína es producida exclusivamente por animales y es el biomaterial más abundante después del colágeno. Comercialmente, las fuentes predominantes utilizadas en suplementos dietéticos son las plumas de ave y la lana de oveja, y algunas preparaciones se derivan del cabello humano.

Formas y preparaciones comunes

La queratina es naturalmente insoluble en agua e indigerible, lo que exige técnicas de extracción agresivas que reducen la palatabilidad, la digestibilidad, la biodisponibilidad y alteran la composición nutritiva, haciendo que la proteína nativa sea inadecuada para el consumo humano. Las queratinas dietéticas se extraen mejor de la lana mediante microondas o de las plumas mediante hidrólisis ácida/alcalina.

Las queratinas solubles pueden extraerse de las fibras de cabello mediante oxidación o reducción. Si se emplea un tratamiento oxidativo, las queratinas resultantes se denominan "queratosas"; si se utiliza un tratamiento reductor, las queratinas resultantes se denominan "querateínas". Esta terminología también se refiere a los derivados de queratina extraídos producidos por tratamiento oxidativo y/o reductor, incluidos queratosa, alfa-queratosa, gamma-queratosa, querateína, alfa-querateína o gamma-querateína.

La hidrólisis ácida es el método más eficiente para descomponer la queratina en aminoácidos libres de forma L y péptidos pequeños (menores de 800 Da). La hidrólisis enzimática de la queratina de lana produce péptidos de bajo peso molecular (10–44 kDa) que son altamente solubles en agua. Los hidrolizados microbianos/basados en enzimas ofrecen mejores alternativas debido a una digestibilidad y biodisponibilidad de nutrientes mejoradas.

En el mercado de suplementos dietéticos, la queratina está disponible como:

• Cápsulas y tabletas orales que contienen queratina hidrolizada (fracciones de querateína o queratosa), estandarizadas mediante procesos patentados
• Polvos destinados a disolverse en agua o mezclarse con bebidas
• Sobres líquidos: soluciones acuosas que contienen queratina (por ejemplo, 5% de queratina) proporcionadas como sobres líquidos concentrados para agregar a alimentos, bebidas o agua
• Cápsulas de gelatina blanda: se han desarrollado y patentado cápsulas de gelatina blanda que contienen queratina como suplementos ingeribles.

Entre los ingredientes patentados destacados se encuentran Cynatine® HNS (una queratina solubilizada derivada de lana), Kera-Diet® (un hidrolizado de queratina natural de plumas de ave) y KeraGEN-IV® (una queratina funcionalizada de lana de Nueva Zelanda). El hidrolizado de queratina de plumas (FKH, por sus siglas en inglés) utilizado en algunas preparaciones da como resultado una mezcla característica de L-aminoácidos libres (≥ 83.5%).

2. Uso tradicional e histórico

Las civilizaciones humanas tienen una larga historia de aprovechamiento de tejidos ricos en queratina para la fabricación de herramientas y ornamentos de la vida cotidiana, como el uso de vainas de cuernos como recipientes para beber, piel de mamíferos y reptiles como cuero para cubiertas y prendas de vestir, y plumas como materiales de cama y vestimenta, entre muchos otros.

Desde el siglo XVI existen reportes del uso de cenizas de cabello pirolizado para la coagulación sanguínea y la cicatrización de heridas en el Compendio de Materia Médica chino, y desde el siglo XIX se sabe que diversas estructuras dérmicas como cabellos, plumas y pezuñas están compuestas de sustancias similares denominadas "cuerno" o "queratina". La preparación documentada en el Compendio de Materia Médica (Bencao Gangmu, compilado por Li Shizhen a fines del siglo XVI) se conocía como Xue Yu Tan (ceniza de cabello humano pirolizado). Las indicaciones señaladas para Xue Yu Tan eran la aceleración de la cicatrización de heridas y la coagulación sanguínea.

Alrededor de 1849, la palabra "queratina" aparece en la literatura científica para describir el material que componía tejidos duros como los cuernos y pezuñas de animales, término derivado del griego kera, que significa cuerno. Esta nueva proteína intrigó a los científicos porque no se comportaba como otras proteínas; por ejemplo, los métodos normales utilizados para disolver proteínas eran ineficaces con la queratina.

Durante los años de 1905 a 1935, se desarrollaron numerosos métodos para extraer queratinas mediante procesos químicos oxidativos y reductores. Hacia finales de la década de 1920 se habían desarrollado muchas técnicas para descomponer las estructuras del cabello, los cuernos y las pezuñas; los científicos concluyeron que existían muchas formas diferentes de queratina en estos extractos, y que la fibra capilar debía ser una estructura compleja, no simplemente una hebra de proteína. En 1934, un artículo de investigación clave describió diferentes tipos de queratinas, distinguidos principalmente por tener diferentes pesos moleculares.

El uso de subproductos animales ricos en queratina como suplementos nutricionales para el ganado tiene una historia mucho más larga. La queratina extraída de subproductos animales como plumas, cuernos, pezuñas y cabello se agrega frecuentemente al alimento para animales como fuente económica de proteína dietética. Las aplicaciones nutracéuticas humanas son considerablemente más recientes, y surgieron principalmente en el siglo XXI a medida que mejoraron las tecnologías de extracción e hidrólisis.

3. Constituyentes clave y compuestos activos

Composición estructural

En comparación con otras proteínas fibrosas, la queratina se distingue por su alto contenido de residuos de cisteína, que forman enlaces disulfuro, proporcionando mejores propiedades mecánicas, térmicas y químicas, así como estabilidad frente al agua. La queratina es una proteína natural con un alto contenido de residuos de cisteína (7–13%) y se encuentra ampliamente en el cabello, la lana, los cuernos, las pezuñas y las uñas. La gran estabilidad de la queratina resulta de los numerosos enlaces disulfuro de la cistina. La composición de aminoácidos de la queratina difiere de la del colágeno; la cistina puede representar hasta el 24 por ciento del total de aminoácidos.

La α-queratina es una cadena polipeptídica, típicamente rica en alanina, leucina, arginina y cisteína, que forma una α-hélice dextrógira. Dos de estas cadenas polipeptídicas se entrelazan para formar una estructura helicoidal levógira conocida como hélice enrollada (coiled coil). Estos dímeros de hélice enrollada, de aproximadamente 45 nm de longitud, se unen mediante enlaces disulfuro, utilizando los numerosos aminoácidos de cisteína presentes en las α-queratinas. Los dímeros luego se alinean, sus extremos se unen con los extremos de otros dímeros, y dos de estas nuevas cadenas se unen longitudinalmente mediante enlaces disulfuro para formar un protofilamento. Dos protofilamentos se agregan para formar una protofibrilla, y cuatro protofibrillas se polimerizan para formar el filamento intermedio.

Las β-queratinas están compuestas por hebras β que pueden empaquetarse lateralmente en sentido paralelo o antiparalelo, unidas por enlaces de hidrógeno, formando cuatro hebras β que se distorsionan y crean la hoja β. Luego, dos hojas β se ensamblan para formar los filamentos de β-queratina. Esta conformación otorga una mayor rigidez que las α-queratinas.

Las α-queratinas duras, como las que se encuentran en las uñas, tienen un mayor contenido de cisteína en su estructura primaria. Esto provoca un aumento de los enlaces disulfuro que estabilizan la estructura de la queratina, permitiéndole resistir un mayor nivel de fuerza antes de fracturarse.

Perfil de aminoácidos

Las queratinas son proteínas estructurales ricas en tioles, que constituyen el 90% del peso total de las plumas de aves de corral. La proteína contiene niveles elevados de fenilalanina, leucina, lisina, tirosina, valina, prolina, isoleucina y ácido aspártico/glutámico.

La queratina puede considerarse una fuente natural de cisteína, que está presente como el dímero cistina, incluyendo enlaces S–S vinculados que se hidrolizan fácilmente para liberar el monómero de cisteína. La cisteína es uno de los cuatro aminoácidos que contienen azufre, siendo los otros la metionina, la homocisteína y la taurina; sin embargo, solo la cisteína y la metionina se incorporan a las proteínas. A diferencia de la metionina, los residuos de cisteína en la cadena principal de los polipéptidos de queratina poseen un grupo funcional tiol (–SH) altamente reactivo químicamente a pH fisiológico, que forma puentes disulfuro en su forma oxidada.

El perfil de aminoácidos de los aislados de queratina indica su idoneidad para la producción de péptidos bioactivos, con un alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos y cisteína para un elevado potencial antioxidante, y un alto contenido de prolina que mejora la biodisponibilidad de los péptidos. Sin embargo, se recomienda la suplementación con histidina, lisina, metionina y triptófano para lograr un perfil mejor equilibrado de aminoácidos esenciales. La mayoría de las queratinas contienen solo bajas concentraciones de varios aminoácidos esenciales (histidina, lisina y triptófano), lo que sugiere que la calidad general de la proteína de queratina es inferior a la de otras fuentes proteicas.

Motivos de unión celular

La queratina posee abundantes motivos de unión celular como leucina-aspartato-valina (LDV), glutamato-aspartato-serina (EDS) y arginina-glicina-aspartato (RGD), que favorecen la adhesión y proliferación celular. Estos motivos son biológicamente significativos porque la secuencia RGD, en particular, es reconocida por los receptores de integrina en las superficies celulares, lo cual es relevante para las posibles aplicaciones de la queratina en la ingeniería de tejidos y la cicatrización de heridas.

4. Mecanismos de acción

Biodisponibilidad y digestibilidad de la queratina suplementaria

Debido a su estructura molecular, la proteína de queratina nativa no es metabolizada por las enzimas de los mamíferos y tiene un valor nutritivo muy bajo. La biodisponibilidad de la queratina sin procesar para los humanos es cercana a cero. La queratina es insoluble en agua, ácidos débiles, soluciones alcalinas, así como en muchos disolventes orgánicos, y es difícil de digerir con las enzimas proteolíticas de los mamíferos. Por lo tanto, la hidrólisis es esencial para cualquier aplicación nutricional.

La cisteína en la queratina se encuentra en gran parte en forma de ácido cisteico, que normalmente se considera de escasa digestibilidad. Como la queratina, en cualquier forma, no es un componente habitual de la dieta humana, inicialmente se desconocían los efectos de seguridad y salud de la queratina cruda o purificada en humanos, lo que requirió evaluación en modelos animales.

Vías metabólicas después de la ingestión

Un estudio mecanístico clave publicado en Nutrients (PMC4772066) investigó el destino metabólico de la queratina dietética en un modelo de rata. Se comparó la seguridad y digestibilidad de una proteína dietética producida a partir de queratina (KER) con una dieta a base de caseína suplementada con cisteína en un modelo de rata en crecimiento durante cuatro semanas. La KER resultó ser un sustituto eficaz de la caseína al 50% del total de la proteína dietética, sin cambios en la ingesta de alimento, el aumento de peso, el peso de los órganos, la densidad mineral ósea, el recuento de glóbulos blancos, el glutatión hepático ni el glutatión sanguíneo de las ratas.

La inclusión de KER en la dieta redujo la digestibilidad proteica total del 94% al 86%, pero aumentó significativamente la absorción total de cisteína dietética y los niveles subsecuentes de taurina hepática. La dieta con KER también aumentó significativamente el peso del ciego y disminuyó significativamente la digestibilidad de las grasas, lo que resultó en una menor proporción de grasa corporal, e indujo un aumento significativo en la hemoglobina sanguínea. Por lo tanto, la KER es un sustituto proteico seguro y adecuado para la caseína, y el ácido cisteico presente en la queratina se metaboliza para mantener niveles normales de glutatión hepático y sanguíneo.

El ácido cisteico no puede incorporarse directamente al glutatión (GSH), pero es un precursor directo de la taurina. Se ha demostrado que la suplementación con taurina aumenta los niveles de GSH en ratas, probablemente al incrementar la disponibilidad de cisteína y metionina para la producción de GSH.

Posible mecanismo antioxidante

Las proteínas ricas en cisteína, como la queratina, pueden tener ventajas sobre el aminoácido simple o sus derivados como nutracéuticos para mejorar de manera segura y beneficiosa el estado antioxidante en la salud y la enfermedad. Los aminoácidos ricos en azufre liberados durante la hidrólisis —particularmente la cisteína— sirven como precursores del glutatión, el principal antioxidante intracelular del organismo. Los estudios centrados en la relación estructura-actividad de los péptidos destacan que los residuos de prolina son contribuyentes importantes a su inhibición de la enzima convertidora de angiotensina, la dipeptidil peptidasa IV y la prolil oligopeptidasa, así como a su actividad antioxidante.

Contribución estructural a la integridad de los tejidos

La queratina es una de las proteínas estructurales más abundantes en humanos y animales, y constituye una fuente potencial de diversos aminoácidos libres y biopéptidos. La base teórica de la suplementación oral se sustenta en la premisa de que los aminoácidos y péptidos absorbidos a partir de la queratina hidrolizada se reincorporan como bloques de construcción para la nueva síntesis de queratina en los folículos pilosos, las uñas y la piel. Los aminoácidos son los bloques de construcción básicos de los péptidos y proteínas, y desempeñan un papel vital en la señalización celular en la biología humana. Los beneficios de la suplementación con aminoácidos se han estudiado en diferentes modelos animales, con resultados que muestran la restauración del daño cutáneo, la mejora de la hidratación de la piel, la cicatrización de heridas, así como el metabolismo proteico que conduce a la síntesis de colágeno.

5. Evidencia científica por área de uso

5.1 Caída del cabello y calidad capilar

Se han estudiado diferentes tipos de queratinas por sus beneficios para el cabello, especialmente para la caída temporal del cabello (efluvio telógeno agudo), y para la fragilidad de las uñas.

Ensayo clínico de Cynatine® HNS (PMC4214097): Un ensayo clínico aleatorizado, doble ciego y controlado con placebo evaluó Cynatine HNS como suplemento para mejorar diversos aspectos del cabello y las uñas. Se incluyeron un total de 50 mujeres, distribuidas al azar en dos grupos. El grupo activo (n = 25) recibió 2 cápsulas que contenían Cynatine HNS, compuestas de queratina de marca Cynatine (500 mg) más vitaminas y minerales, por día, y el grupo placebo (n = 25) recibió 2 cápsulas idénticas de maltodextrina por día durante 90 días. Se midieron los puntos finales de caída del cabello, crecimiento del cabello, fuerza capilar, composición de aminoácidos y brillo capilar, así como la fuerza y apariencia de las uñas. Los resultados mostraron que los sujetos que tomaron Cynatine HNS presentaron mejoras estadísticamente significativas en su cabello y uñas en comparación con el placebo, y los autores concluyeron que era un suplemento eficaz para mejorar el cabello y las uñas en 90 días o menos. Limitación: El estudio fue financiado por Roxlor Global, LLC, que proporcionó todas las materias primas; el investigador principal, Robert H. Veghte, es el gerente general de Roxlor Global, LLC, y otros autores recibieron honorarios de consultoría de la empresa por trabajo realizado. El tamaño de la muestra fue pequeño (n = 25 por grupo), y el grupo activo recibió un producto combinado (queratina más vitaminas y minerales), lo que hace imposible atribuir los efectos únicamente a la queratina.

Ensayo controlado aleatorizado de Kera-Diet® (2022): Se diseñó un estudio clínico para investigar la eficacia de un hidrolizado de queratina natural obtenido de una fuente no humana (plumas) sobre el efluvio telógeno agudo y el síndrome de uñas frágiles. Los efectos in vivo de Kera-Diet® (KD) sobre el cabello y las uñas humanas se evaluaron en un estudio aleatorizado, doble ciego, de grupos paralelos, controlado con un producto de referencia y con placebo, en 60 mujeres durante 90 días. En todas las participantes, se midieron la relación de cabello anágeno/telógeno, el volumen y densidad capilar, la prueba de tracción, la fotografía global, el brillo del cabello y las uñas, y el crecimiento de la lámina ungueal, tanto al inicio como después de 45 y 90 días.

Estudio clínico de KeraGEN-IV®: KeraGEN-IV, un ingrediente de queratina de Keraplast, se asoció con beneficios para la piel, el cabello y las uñas en un estudio clínico publicado en la revista HealthMed. El estudio doble ciego incluyó a 65 mujeres de entre 45 y 60 años. En comparación con el placebo, quienes tomaron el suplemento de queratina durante 60 días experimentaron mayores mejoras en las medidas de caída y fuerza del cabello, mejor elasticidad y función de barrera de la piel, y mayor fuerza de las uñas.

Una revisión integral de 2025 examinó cinco macromoléculas clave constituyentes del cabello —colágeno tipo I, elastina, queratina, ceramidas y melanina— y sus impactos fisiológicos y clínicos en la estructura, densidad, brillo y crecimiento del cabello. Se realizó una búsqueda bibliográfica estructurada en PubMed y Google Scholar hasta enero de 2025, seleccionando estudios in vitro, experimentos en animales y ensayos clínicos en humanos que evaluaran los efectos de cada macromolécula sobre la función folicular y la integridad de la fibra capilar.

Calidad general de la evidencia para el cabello: Aunque existen múltiples estudios publicados sobre el uso de suplementos nutricionales para la mejora de diversas condiciones de la piel o el cabello, la mayoría evalúa fórmulas completas que incluyen ingredientes activos, pero también vitaminas y minerales. Además, la cadena racional de evidencia científica frecuentemente resulta insuficiente, y pocos estudios se diseñan conforme al estándar de referencia de un ensayo aleatorizado, doble ciego, controlado con placebo, lo que resta credibilidad científica. La evidencia es preliminar a moderada; la mayoría de los ensayos son pequeños, financiados por la industria y de corta duración. La replicación independiente es limitada.

5.2 Fuerza de las uñas y síndrome de uñas frágiles

El síndrome de uñas frágiles (BNS, por sus siglas en inglés) es una condición común que afecta hasta al 20% de la población, especialmente a mujeres mayores de 50 años. Las uñas afectadas por BNS se ven desiguales, delgadas y opacas. En el síndrome de uñas frágiles, se ha reportado que los elementos traza y los aminoácidos (especialmente la L-cistina) son útiles para mejorar el estado de la lámina ungueal. Se ha planteado la hipótesis de que un enfoque nutricional con nutrientes de composición cercana a la queratina humana podría ser potencialmente eficaz para reducir la caída del cabello durante el efluvio telógeno y mejorar la condición de uñas frágiles.

El ensayo de Cynatine HNS (descrito anteriormente en la Sección 5.1) también midió la fuerza y apariencia de las uñas como puntos finales secundarios, y reportó mejoras estadísticamente significativas en estos parámetros en comparación con el placebo. El ECA de 90 días de Kera-Diet® también evaluó de forma similar el crecimiento de la lámina ungueal y el brillo de las uñas como puntos finales co-primarios. Los parámetros medidos en el estudio de envejecimiento cutáneo de Kera-Diet® también incluyeron la dureza y el brillo de las uñas.

Calidad general de la evidencia para las uñas: Similar a la evidencia sobre el cabello: preliminar a moderada, con ensayos pequeños, frecuentemente financiados por la industria, y replicación independiente limitada. Todavía no se han realizado ECA grandes y multicéntricos.

5.3 Envejecimiento cutáneo, hidratación y elasticidad

El papel de la suplementación con queratina en la prevención del envejecimiento cutáneo permanece ampliamente poco estudiado.

ECA de envejecimiento cutáneo de Kera-Diet® (Tursi et al., 2025, publicado en el Journal of Cosmetic Dermatology): Este estudio aleatorizado, doble ciego y controlado con placebo evaluó un novedoso hidrolizado de queratina obtenido de plumas de ave. Este hidrolizado de queratina de plumas (FKH) da como resultado una mezcla característica de L-aminoácidos libres (≥ 83.5%). El FKH se administró como suplemento alimentario a un grupo de mujeres adultas que presentaban signos fisiológicos de envejecimiento. Las participantes fueron asignadas al azar a tres grupos para recibir dosis diarias de 500 o 1000 mg de FKH o placebo durante 90 días. Realizado entre julio de 2022 y mayo de 2023, este estudio incluyó a 99 mujeres caucásicas de entre 35 y 65 años. Estas participantes mostraban signos visibles de envejecimiento cutáneo, como arrugas o pérdida de elasticidad de la piel, así como debilitamiento del cabello y las uñas. Se evaluaron parámetros de rugosidad cutánea, características de las arrugas, hidratación profunda de la piel, elongación máxima y elasticidad de la piel, grosor cutáneo, anisotropía cutánea, densidad cutánea, brillo de la piel, el cabello y las uñas, y dureza de las uñas. Ambos tratamientos con FKH mostraron una mejora significativa en todos los parámetros en comparación con el día 0 y con el placebo, con la excepción de la anisotropía y la densidad de las fibras, que mostraron una mejora significativa en comparación con el día 0 y una tendencia (pero sin significancia estadística) a mejorar en comparación con el placebo. Limitación: Este estudio fue financiado y respaldado en su totalidad por BCF Life Sciences, el fabricante de Kera-Diet®, lo que representa un posible conflicto de interés. El estudio también se limitó a mujeres y a participantes caucásicas, lo que limita su generalización.

Calidad general de la evidencia para la piel: Preliminar. Un único ECA financiado por la industria y de tamaño moderado mostró mejoras estadísticamente significativas en múltiples parámetros cutáneos con dosis diarias tanto de 500 mg como de 1000 mg durante 90 días. Se necesitan replicación independiente y ensayos en poblaciones más amplias antes de poder extraer conclusiones firmes.

5.4 Rendimiento atlético, composición corporal y parámetros sanguíneos

El perfil favorable de aminoácidos de la queratina sugiere un potencial de uso como fuente de proteína y ayuda ergogénica para atletas de resistencia, tras un tratamiento que aumente su digestibilidad. Sin embargo, los datos disponibles sugieren que la queratina no es útil como ayuda ergogénica para atletas de resistencia, pero podría ser un suplemento proteico adecuado para maximizar el aumento de masa corporal magra.

Crum et al. (2018, PMC6161438) — Ensayo cruzado en humanos: Este estudio investigó si el consumo de queratina soluble (KER) a razón de 0.8 g/kg de peso corporal/día durante 4 semanas, en 15 hombres entrenados en resistencia, tendría efectos favorables sobre la composición corporal, las variables sanguíneas y cardiorrespiratorias, y el rendimiento en ciclismo, en comparación con la proteína de caseína. La suplementación fue aleatorizada, ciega y balanceada, con un período mínimo de lavado de ocho semanas entre ensayos.

Evidencia preclínica previa había sugerido una base para la investigación: tras sustituir el 50% de una dieta de caseína por KER en ratas Sprague–Dawley macho durante un período de cuatro semanas, los perfiles sanguíneos mostraron aumentos significativos (~5%) en el hematocrito y el contenido de hemoglobina. El análisis DEXA sugirió una mejora en la relación de masa magra a grasa y un aumento de la densidad mineral ósea femoral en las ratas suplementadas con KER en comparación con la caseína sola. Sin embargo, en este ensayo controlado a pequeña escala, las mediciones se realizaron únicamente al final de la intervención dietética, lo que minimizó el poder estadístico.

Calidad general de la evidencia para el rendimiento atlético: Muy preliminar. El único ensayo humano publicado no encontró beneficio ergogénico en el rendimiento del ciclismo de resistencia; se observó un posible beneficio en la masa magra, pero no se demostró de manera concluyente en este pequeño estudio cruzado.

5.5 Cicatrización de heridas

Se ha confirmado que la queratina desempeña funciones importantes en cada etapa de la cicatrización de heridas, incluyendo hemostasia, inflamación, proliferación y remodelación, lo que hace de los materiales a base de queratina buenos candidatos para apósitos para heridas. Los derivados de queratina, que pueden ser solubles o insolubles, se utilizan como apósitos para heridas, ya que las queratinas se regulan positivamente de forma dinámica y son necesarias en la cicatrización de heridas cutáneas. Sin embargo, la aplicación principal en este ámbito es el uso tópico de biomateriales de queratina en apósitos para heridas, no la suplementación oral. La evidencia sobre la suplementación oral de queratina para mejorar la cicatrización de heridas en humanos aún no está establecida en la literatura revisada por pares.

5.6 Estado antioxidante y metabolismo de tioles

El ácido cisteico presente en la queratina se metaboliza para mantener niveles normales de glutatión hepático y sanguíneo. No se observaron diferencias significativas entre los grupos de KER + caseína y de control con caseína en glutatión, GSH, GSSG o las proporciones GSH:GSSG en el hígado o la sangre en el estudio con ratas, lo que sugiere que la queratina dietética mantiene, pero no eleva sustancialmente, el estado del glutatión. Este trabajo se realizó en ratas y no se ha replicado con medidas de resultado de glutatión en ensayos con humanos.

6. Sistemas corporales y áreas de salud

• Sistema tegumentario (piel, cabello, uñas): El enfoque principal de la investigación actual sobre suplementos. Los hidrolizados de queratina son componentes activos utilizados en suplementos alimentarios para aliviar los signos de envejecimiento en la piel, el cabello y las uñas.
• Sistema antioxidante/redox: A través de la liberación de cisteína y la síntesis posterior de glutatión y taurina.
• Sistema musculoesquelético: Se propone un apoyo a la masa magra en atletas, y existen datos preliminares en roedores sobre la densidad mineral ósea.
• Sistema hematológico: Datos preclínicos en roedores mostraron un aumento de la hemoglobina y el hematocrito con la suplementación de queratina; aún no confirmado en humanos.
• Cicatrización de heridas: Bien documentado para biomateriales de queratina de uso tópico; falta evidencia sobre la suplementación oral.
• Sistema gastrointestinal: La queratina dietética está ganando atención como fuente alternativa de proteína con posibles aplicaciones en nutricosmética, nutracéutica, prebióticos y envases de alimentos, aunque los mecanismos prebióticos siguen en investigación.

7. Formas de dosificación y dosis reportadas

Las siguientes dosis se extraen directamente de fuentes de investigación clínica y preclínica publicadas:

• Cynatine® HNS (ECA sobre cabello y uñas, PMC4214097): El grupo activo recibió 2 cápsulas que contenían Cynatine HNS, compuestas de queratina de marca Cynatine (500 mg) más vitaminas y minerales, por día, durante 90 días.
• Kera-Diet® (ECA sobre envejecimiento cutáneo, Tursi et al., 2025): Las participantes fueron asignadas al azar a tres grupos para recibir dosis diarias de 500 o 1000 mg de FKH o placebo durante 90 días.
• Queratina soluble para rendimiento atlético (Crum et al., 2018): Durante cada intervención, las participantes consumieron 0.8 g de proteína por kg de peso corporal por día, durante 6 días a la semana, con un día sin suplementación cada semana. Esto se basó en la ingesta dietética recomendada de proteína para hombres de 18 a 70 años de 0.84 g/kg/día.
• Estudio de seguridad/metabolismo en roedores (PMC4772066): Las dietas se formularon para contener 17% de proteína de la fuente deseada (caseína, 50:50 caseína + queratina, o harina de arveja amarilla).

8. Consideraciones de seguridad

Seguridad general en modelos animales

En un modelo de rata de cuatro semanas, la queratina (KER) resultó ser un sustituto eficaz de la caseína al 50% del total de la proteína dietética, sin cambios en la ingesta de alimento, el aumento de peso, el peso de los órganos, la densidad mineral ósea, el recuento de glóbulos blancos, el glutatión hepático o el glutatión sanguíneo de los animales. Las queratinas dietéticas se han caracterizado como una alternativa proteica nutritiva y segura cuando se extraen mejor de la lana mediante microondas o de las plumas mediante hidrólisis ácida/alcalina.

Digestibilidad y efectos gastrointestinales

La inclusión de queratina en la dieta redujo la digestibilidad proteica total del 94% al 86%, pero aumentó significativamente la absorción total de cisteína dietética y los niveles subsecuentes de taurina hepática. La dieta con KER también aumentó significativamente el peso del ciego y disminuyó significativamente la digestibilidad de las grasas, lo que resultó en una menor proporción de grasa corporal. El aumento del peso del ciego es consistente con un efecto prebiótico o similar al de la fibra, y merece mayor investigación en humanos. Ambos efectos se observaron en ratas y no se han caracterizado sistemáticamente en estudios en humanos.

Desequilibrios de aminoácidos

La mayoría de las queratinas contienen solo bajas concentraciones de varios aminoácidos esenciales (histidina, lisina y triptófano), lo que sugiere que la calidad general de la proteína de queratina es inferior a la de otras fuentes proteicas. Por lo tanto, utilizar la queratina como fuente proteica principal —en lugar de suplementaria— podría provocar insuficiencia de aminoácidos esenciales.

Preocupaciones relacionadas con el procesamiento

La hidrólisis de la queratina a pH elevado (>11.0) o a temperaturas altas (>70 °C) también puede degradar irreversiblemente la cistina en subproductos potencialmente tóxicos. Esto significa que el perfil de seguridad de un suplemento de queratina depende en parte del método de extracción y procesamiento utilizado para fabricar el producto.

Pureza de la fuente y contaminación

La extracción de queratina a partir de subproductos animales requiere químicos agresivos y tratamientos mecánicos, que alteran la palatabilidad, el rendimiento, la composición de aminoácidos y la biodisponibilidad de la queratina extraída. Los consumidores deben ser conscientes de que la especie animal de origen, el protocolo de extracción específico y cualquier residuo químico proveniente del procesamiento industrial pueden influir en la composición y seguridad del producto final.

Limitaciones de los datos de seguridad en humanos

Como la queratina, en cualquier forma, no es un componente habitual de la dieta humana, y los efectos de seguridad y salud de la queratina cruda o purificada en humanos no están completamente establecidos, las evaluaciones iniciales se realizaron en modelos animales. Hasta la fecha, no se han publicado ensayos de seguridad humana a gran escala y de larga duración sobre la suplementación oral de queratina en fuentes revisadas por pares indexadas en PubMed. Los ECA publicados en humanos han utilizado duraciones de 60 a 90 días sin reportar eventos adversos graves, pero faltan datos de seguridad a largo plazo.

Interacciones

No se han identificado estudios de interacción farmacocinética con medicamentos para suplementos orales de queratina en la literatura revisada por pares. Debido a que la suplementación con queratina aumenta la biodisponibilidad de cisteína y eleva los niveles de taurina, teóricamente podría haber efectos aditivos cuando se coadministra con otros suplementos donantes de tiol (por ejemplo, N-acetilcisteína, proteína de suero) o suplementos antioxidantes, aunque esto no se ha probado en humanos.

9. Resumen de evidencia y vacíos de investigación

La queratina es naturalmente insoluble en agua e indigerible, lo que exige técnicas de extracción agresivas; en consecuencia, el uso dietético de la queratina sigue siendo poco estudiado. La aplicación clínicamente más explorada de la suplementación oral de queratina es en la calidad del cabello y las uñas, donde varios ECA pequeños, financiados por la industria (50–99 participantes, 60–90 días), reportan mejoras estadísticamente significativas en comparación con el placebo. Un único ECA (Tursi et al., 2025) ha extendido esto a los parámetros de envejecimiento cutáneo. Un único ensayo cruzado en humanos ha evaluado el rendimiento atlético, sin encontrar beneficio ergogénico. Todos los ensayos en humanos existentes son de corta duración, realizados predominantemente en mujeres, y la mayoría han sido financiados por el fabricante del ingrediente, lo que genera un riesgo sustancial de sesgo. La mayoría de los estudios publicados evalúan fórmulas completas que incluyen vitaminas y minerales junto con la queratina, lo que significa que la cadena racional de evidencia científica frecuentemente resulta insuficiente para atribuir los efectos únicamente a la queratina. Se necesitan ECA independientes, con poder estadístico adecuado y de larga duración, para confirmar los hallazgos preliminares y evaluar la seguridad en horizontes temporales más prolongados.

Referencias

• Crum EM, McLeay YD, Barnes MJ, Stannard SR. "The effect of chronic soluble keratin supplementation in physically active individuals on body composition, blood parameters and cycling performance." Journal of the International Society of Sports Nutrition, 2018. PMC6161438.
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