IngredientesLa β-lactoglobulina (abreviada BLG o β-LG) es el nombre científico sistemático y más ampliamente utilizado para esta proteína. También se designa como Bos d 5 en la nomenclatura oficial de alérgenos de la Organización Mundial de la Salud y la Unión Internacional de Sociedades Inmunológicas (OMS/IUIS). El término informal lactoglobulina, tal como se encuentra en contextos nutricionales y de suplementación, se refiere a esta misma molécula.
La β-lactoglobulina (beta-lactoglobulina, BLG, Bos d 5) es la principal proteína del suero de leche de vaca y de oveja (~3 g/L), y también está presente en muchas otras especies de mamíferos; una excepción notable son los seres humanos. Es una proteína globular de la familia de las lipocalinas, con un peso molecular de 18,300 y compuesta por 162 residuos de aminoácidos, incluyendo una proporción relativamente alta de aminoácidos de cadena ramificada (BCAA).
La β-lactoglobulina se define como la proteína derivada del suero de leche más abundante de la leche bovina, perteneciente a la familia de las lipocalinas y sintetizada en la glándula mamaria. La proteína principal del suero de leche es la β-lactoglobulina, seguida de la α-lactalbúmina (β-lactoglobulina ≈ 65%, α-lactalbúmina ≈ 25%, albúmina sérica ≈ 8%, otras ≈ 2%). La β-lactoglobulina representa el 10% de la proteína total en la leche y el 50% de la proteína del suero de leche.
La beta-lactoglobulina (Bos d 5) — una proteína pequeña con una masa molecular de 18.3 kDa — constituye hasta el 50% de todas las proteínas del suero de leche y el 10% de las proteínas de la leche entera, pero está esencialmente ausente en la leche humana.
Existen dos isoformas principales de la beta-lactoglobulina, las variantes genéticas A (BLGA) y B (BLGB), que difieren en los aminoácidos 64 y 118 (ácido aspártico y valina en BLGA, glicina y alanina en BLGB). La BLG es la proteína predominante en el suero y en el plasma lácteo bovino y existe en varias variantes genéticas, siendo las principales en la leche de vaca las denominadas A y B.
La BLG está disponible comercialmente en varias formas derivadas del procesamiento y fraccionamiento lácteo:
Bajo condiciones fisiológicas, la BLG existe como una mezcla en equilibrio de formas monoméricas y diméricas, pero, en su punto isoeléctrico, los dímeros pueden asociarse aún más para formar octámeros.
El suero de leche fue descubierto hace unos 3,000 años. La fracción líquida de la leche — el suero de leche — ha sido consumida y utilizada terapéuticamente en múltiples culturas a lo largo de la historia registrada, aunque sin conocimiento alguno de sus proteínas constituyentes. La BLG como entidad molecular discreta no fue reconocida hasta el siglo XX; en consecuencia, no existe un uso tradicional atribuible específica y conscientemente a la BLG.
La BLG fue identificada recientemente dentro de cuajadas de queso kéfir preservadas asociadas con los restos momificados de pastores de la Edad de Bronce de Xiaohe (ca. 1980–1450 a.C.) en Xinjiang, China, confirmando que los productos lácteos que contienen BLG fueron consumidos hace miles de años, aunque su identidad molecular fuera completamente desconocida para esas poblaciones.
Cuando la β-lactoglobulina fue aislada por primera vez por Palmer en 1934, difícilmente alguien podría haber imaginado que la proteína seguiría siendo, en cierta medida, un enigma 85 años después. La BLG, un componente significativo de la leche de vaca, es miembro de la familia proteica antigua y ampliamente distribuida que llegó a denominarse lipocalinas; la proteína es abundante y fácil de preparar, por lo que ha servido como un banco de pruebas conveniente para esencialmente toda técnica molecular, desde la espectroscopía de absorción hasta la cristalografía de rayos X.
Los primeros trabajos sobre la naturaleza de la BLG mostraron que contenía una buena distribución de aminoácidos esenciales, o indispensables, en consecuencia de lo cual tiene un claro papel nutricional. El reconocimiento comercial más amplio de la relevancia para la salud de la BLG llegó a finales del siglo XX junto con el crecimiento de los mercados de nutrición deportiva y suplementos de proteína, que destacaron las proteínas del suero de leche como fuente principal de BLG.
La BLG tiene un peso molecular de 18,300 y comprende 162 residuos de aminoácidos, incluyendo una proporción relativamente alta de BCAA; contiene 22 residuos de Leu, 10 de Ile y 9 de Val en la molécula, lo que la convierte en una de las fuentes alimentarias más ricas conocidas de estos aminoácidos. La β-lactoglobulina presenta un contenido excepcionalmente alto de leucina (16%) que supera el perfil constituyente de leucina (~12%) de la proteína de suero de leche.
La determinación de la estructura mediante cristalización por rayos X, así como mediante técnicas de RMN, reveló una forma globular conformada por un barril β antiparalelo de 8 cadenas con una hélice α de 3 vueltas en la superficie externa y una novena cadena β flanqueando la primera cadena. La estructura espacial de la β-LG es una estructura similar a un cubo formada por 8 pliegues β antiparalelos, con una cavidad hidrofóbica en el centro y una hélice α y un pliegue β fuera del cubo.
La estructura distintiva de barril β de la BLG contribuye a una biodisponibilidad mejorada y a una disponibilidad sostenida de aminoácidos; su estructura resistente a los ácidos permite un tránsito gástrico rápido y una hidrólisis intestinal durante la ingesta, formando péptidos bioactivos.
Una característica significativa de la beta-lactoglobulina es la química del azufre de esta proteína: además de dos puentes disulfuro internos que estabilizan la proteína, existe un único grupo sulfhidrilo en Cys 121 que está enterrado en la proteína, protegido por la hélice alfa. Si se expone como resultado del calentamiento u otra disrupción de la estructura secundaria y terciaria de la proteína, este grupo sulfhidrilo puede reaccionar con otros grupos sulfhidrilo, dando lugar a reacciones de intercambio disulfuro y entrecruzamiento con otras moléculas de beta-lactoglobulina u otras proteínas del suero de leche o de los alimentos.
Su secuencia de aminoácidos y estructura tridimensional muestran que es una lipocalina, una familia ampliamente diversa, la mayoría de cuyos miembros unen pequeños ligandos hidrofóbicos y por lo tanto pueden actuar como transportadores específicos, como lo hace la proteína sérica de unión al retinol. La β-lactoglobulina es una proteína lipocalina y puede unir muchas moléculas hidrofóbicas, sugiriendo un papel en su transporte. Se han descrito las estructuras de los ligandos colesterol y vitamina D2, cada uno unido a la cavidad de unión central de la β-LG bovina. También se ha demostrado que la β-lactoglobulina es capaz de unir hierro a través de sideróforos, por lo que podría tener un papel en el combate contra patógenos.
La β-lactoglobulina presenta un contenido excepcionalmente alto de leucina (16%) que supera el perfil constituyente de leucina (~12%) de la proteína de suero de leche; además de proporcionar sustrato para la síntesis de nueva proteína muscular, la leucina también actúa como molécula señalizadora para desencadenar la síntesis de proteína muscular (MPS) mediante la activación de la vía del complejo objetivo mecanístico de rapamicina 1 (mTORC1). Su alto contenido de leucina posiblemente convierte a la BLG en un potente activador de la vía mTORC1.
La señalización anabólica muscular propuesta mediada por β-lactoglobulina (BLG) activa vías duales: (1) señalización de mTOR dependiente de leucina a través de transportadores de aminoácidos, estimulando la síntesis de proteína muscular mediante 4EBP1, LC3BII y p70S6K; y (2) señalización PI3K/AKT mediada por insulina.
El AUC de insulina 62% y 30% más alto tras la ingesta de BLG en comparación con caseína y proteína de suero de leche, junto con mayores respuestas de hormonas incretinas, podría crear un ambiente hormonal favorable para la síntesis de proteína muscular, además de estimular la captación de glucosa. Los mecanismos subyacentes pueden involucrar la estimulación del péptido similar al glucagón tipo 1 (GLP-1), el polipéptido insulinotrópico dependiente de glucosa (GIP) y la secreción de insulina, junto con una tasa más lenta de vaciamiento gástrico.
Estudios preclínicos en modelos de ratón y celulares demuestran efectos reductores de glucosa de la BLG comparables a la metformina, mediados por la inhibición de DPP-4 y α-glucosidasa, la activación de AMPK y la estimulación de la captación hepática de glucosa. Estos mecanismos han sido caracterizados en modelos animales y celulares; la traducción a puntos finales clínicos en humanos permanece bajo investigación.
La BLG es una lipocalina, como muchos de los principales alérgenos, pero actúa como un tolerógeno en el contexto de sus ligandos (holoBLG) al aumentar el hierro intracelular, importar ácido retinoico (RA) a través del receptor de RA, y activar el receptor de arilhidrocarburos mediante el transporte de flavonoides como la quercetina, promoviendo vías regulatorias de manera concertada. Se ha demostrado que la holoBLG nutre selectivamente a las células inmunes regulatorias con micronutrientes, fomentando así la resiliencia y la tolerancia inmunológica.
En contraste, la BLG libre de ligando (apo-BLG) se comporta de manera diferente. La BLG sin carga actuó como alérgeno in vivo y además preparó a los mastocitos humanos para la degranulación de manera independiente del antígeno.
Estos péptidos son inactivos dentro de la secuencia de la proteína precursora, pero pueden liberarse mediante proteólisis enzimática in vivo o in vitro; una vez liberados, desempeñan funciones importantes en la salud humana, incluyendo actividades antihipertensivas, antioxidantes y antimicrobianas, así como características similares a las de los opioides y la capacidad de disminuir los niveles de colesterol corporal.
Se ha demostrado que la β-lactolina administrada por vía oral llega al cerebro, inhibe la monoaminooxidasa y aumenta los niveles de monoaminas en la corteza frontal y el hipocampo, dando como resultado mejoras en la memoria de trabajo espacial y la memoria de reconocimiento de objetos en ratones.
Contexto de investigación: La β-lactoglobulina, la proteína de suero de leche predominante en la leche bovina, ha surgido como un compuesto bioactivo prometedor, rico en leucina, con propiedades metabólicas y anabólicas musculares; una revisión narrativa sintetiza la evidencia actual sobre las propiedades bioactivas de la BLG en relación específicamente a su papel en la regulación de la glucosa, la señalización anabólica muscular y la síntesis de proteínas en estudios preclínicos y clínicos.
Evidencia clínica — BLG frente a otras proteínas en condiciones catabólicas: Un ensayo cruzado, aleatorizado y doble ciego (PubMed PMID 33693737) comparó directamente la cinética de la proteína muscular tras la ingesta de BLG, caseína (CAS) y proteína de suero de leche (WHE) durante condiciones catabólicas controladas en hombres. La BLG aumentó la síntesis de proteínas, y las condiciones catabólicas estimularon específicamente el aumento de la síntesis de proteínas mediado por BLG. La BLG activa la vía mTOR y estimula la síntesis de proteína muscular incluso bajo condiciones inflamatorias.
Ensayo clínico en curso — atrofia por desuso: Se ha diseñado un ensayo paralelo, doble ciego, de 2 brazos, controlado con placebo y aleatorizado para reclutar a 24 hombres y mujeres jóvenes sanos (18–45 años); el grupo de intervención combina un programa estructurado de entrenamiento con ejercicios de resistencia de 7 días con suplementación dietética tres veces al día con 23 g de β-lactoglobulina, y el grupo placebo combina el mismo programa de entrenamiento con un control de carbohidratos (dextrosa) equiparado en energía. Este ECA (registro NCT) fue diseñado para evaluar si la suplementación con BLG puede mitigar las disminuciones de MPS inducidas por el desuso.
Fuerza de la evidencia: La evidencia en humanos está surgiendo a partir de pequeños ensayos cruzados y un ECA diseñado recientemente. La base mecanística (señalización leucina/mTORC1) está bien fundamentada, y la superioridad insulinotrópica sobre el WPI se ha replicado en ensayos controlados. Se necesitan ensayos confirmatorios más grandes y de mayor duración.
Ensayo clínico clave: La proteína de suero de leche es una fracción insulinotrópica de los productos lácteos que reduce los niveles de glucosa posprandial en pacientes con diabetes mellitus tipo 2 (DMT2). Se demostró previamente que la BLG, la mayor fracción proteica del suero de leche, elevaba las concentraciones de insulina en comparación con el aislado de proteína de suero de leche (WPI) iso-nitrogenado en individuos sanos; la hipótesis fue, por lo tanto, que la BLG administrada antes de las comidas reduciría los niveles de glucosa en comparación con el WPI en pacientes con DMT2. Dieciséis participantes con DMT2 fueron investigados usando un diseño cruzado, aleatorizado y doble ciego, con dos intervenciones previas a las comidas — (i) 25 g de BLG y (ii) 25 g de WPI — antes de una prueba de tolerancia oral a la glucosa (PTOG) de 75 g, seguida de cuatro días de monitoreo continuo de glucosa (CGM) en casa.
Resultados: La BLG aumentó las concentraciones de insulina en un 10%, de glucagón en un 20% y de glucosa en un 10% en comparación con el WPI después de la PTOG (todo p < 0.05). Tanto la BLG como el WPI redujeron las concentraciones de glucosa en el líquido interstitial (ISF) (usando CGM) en 2 mM y disminuyeron la variabilidad glicémica en un 10–15% en comparación con el agua corriente.
Fuerza de la evidencia: Un único ensayo cruzado, aleatorizado y doble ciego de tamaño pequeño (n=16) en pacientes con DMT2. La BLG demostró mayores efectos insulinotrópicos que el WPI, pero también un aumento paradójico de la glucosa posprandial en comparación con el WPI, lo cual, según señalan los autores, requiere de mayor investigación mecanística. La evidencia es preliminar y está limitada por el tamaño pequeño de la muestra.
La β-lactolina es un tetrapéptido (Gly-Thr-Trp-Tyr; GTWY) derivado de la BLG mediante hidrólisis enzimática, reconocido como una entidad bioactiva distinta dentro de la investigación de la BLG. La β-lactolina pertenece a la familia de β-lactopéptidos relacionados con Trp-Tyr, los cuales mejoran el deterioro de la memoria y son abundantes en el queso Camembert y otros tipos de quesos fermentados por Penicillium.
Ensayo controlado aleatorizado: Para evaluar los efectos de un péptido de suero de leche rico en β-lactolina sobre las funciones cognitivas en adultos mayores sanos, 114 sujetos sanos de entre 50 y 75 años fueron suplementados con el péptido de suero de leche o con placebo durante 12 semanas en un diseño de ensayo aleatorizado, doble ciego y controlado con placebo; las pruebas neuropsicológicas incluyeron evaluaciones de las funciones de memoria, atención y funciones cognitivas generales. En el grupo del péptido de suero de leche, las pruebas de asociados pareados visuales I y de cancelación visual mejoraron significativamente en comparación con el grupo placebo en las semanas 6 y 12 de la intervención, respectivamente. La dosis utilizada consistió en suplementos diarios con péptido de suero de leche que contenían 1.6 mg de GTWY (β-lactolina).
Análisis integrado de datos de ECA: Los β-lactopéptidos relacionados con triptófano-tirosina y su representante, la β-lactolina, han sido identificados como agentes en los productos lácteos que mejoran la función cognitiva y de memoria mediante la activación del sistema dopaminérgico en un modelo de ratón con amnesia; ensayos clínicos previos han mostrado que la suplementación con β-lactolina mejora la recuperación de la memoria en adultos mayores sanos, mejorando específicamente las puntuaciones en algunas pruebas neuropsicológicas. Dos ECA han mostrado que el flujo sanguíneo cerebral del lóbulo frontal durante tareas cognitivas aumentó en el grupo de β-lactolina en comparación con el grupo placebo; estos ensayos sugieren que la suplementación con β-lactolina mejora la actividad neural y aumenta el flujo sanguíneo cerebral, dando como resultado una mejor recuperación de la memoria, especialmente el recuerdo con claves.
Seguridad en estos ensayos: Treinta sujetos del grupo placebo y 30 sujetos del grupo de péptido de suero de leche reportaron eventos adversos durante el estudio, pero ninguno de ellos estuvo relacionado con las intervenciones; algunos valores clínicos cambiaron ligeramente respecto a la línea basal, pero se consideraron clínicamente insignificantes.
Fuerza de la evidencia: Múltiples ECA de tamaño pequeño a mediano (realizados principalmente por Kirin Company, Japón, lo cual representa una consideración de conflicto de intereses) reportan mejoras en dominios específicos de memoria y atención en adultos mayores sanos. El análisis integrado encontró evidencia de apoyo para el recuerdo con claves. La replicación independiente por parte de grupos no relacionados con la industria es limitada; los efectos documentados son específicos de dominio en lugar de mejoras cognitivas globales.
Fundamento mecanístico: Aunque la β-lactoglobulina se considera un alérgeno principal, se ha demostrado que el impacto protector del consumo de leche cruda depende del contenido proteico de la fracción de suero de leche y, por lo tanto, de la β-lactoglobulina; este gran contraste — por un lado, un alérgeno, y por el otro, protector — se ha vinculado ahora con su capacidad para transportar micronutrientes. Cuando la β-lactoglobulina transportaba micronutrientes, actuaba de manera tolerogénica y protegía contra el desarrollo de alergias; sin embargo, cuando faltaba la carga, se convertía en un alérgeno.
Evidencia preclínica (ratón): El tratamiento profiláctico con holo-BLG resultó en protección contra la sensibilización alérgica y la reactividad clínica de manera inespecífica; el pretratamiento con holo-BLG resultó en anticuerpos específicos para BLG y Bet v 1 significativamente más bajos y en presentación de antígeno alterada, con números significativamente más bajos de células CD11c+MHCII+ que expresan CD86; el pretratamiento con holo-BLG también redujo la liberación de citocinas asociadas a Th2 de esplenocitos en ratones sensibilizados con BLG.
Datos in vitro en humanos: La unión de IgE en niños alérgicos a la leche se redujo hacia la holoBLG, la cual también deterioró la degranulación de los mastocitos; en ratones, solo los tratamientos con holoBLG previnieron la sensibilización alérgica y la anafilaxia, mientras se mantenían las células T regulatorias.
Estudio clínico piloto abierto (alergia a gatos): Se provocó a los pacientes con alergia a gatos clínicamente relevante con alérgeno de gato durante 120 minutos en una cámara de exposición a alérgenos estandarizada antes y después de una fase de intervención de 3 meses (pastilla de holoBLG dos veces al día); los síntomas nasales, conjuntivales, bronquiales y de prurito se puntuaron cada 10 minutos, constituyendo la puntuación total de síntomas; el flujo inspiratorio nasal pico se midió cada 30 minutos; y se realizó una prueba de provocación nasal titulada antes y después de la intervención. Los pacientes alérgicos a gatos se beneficiaron de la micronutrición dirigida con la pastilla de holoBLG; tal como se observó previamente en otras alergias, la suplementación con holoBLG también indujo resiliencia inmunológica en las alergias a gatos, resultando en una mejora significativa de los síntomas.
Fuerza de la evidencia: La literatura sobre holo-BLG es mecanísticamente convincente, pero clínicamente de etapa temprana. El estudio de alergia a gatos fue un piloto abierto sin brazo placebo, y algunos autores clave tienen patentes e intereses comerciales en el producto immunoBON®. Se necesitan ensayos independientes, ciegos y con potencia estadística adecuada. La distinción entre holo-BLG (tolerogénica) y apo-BLG (alergénica) es un concepto importante y científicamente fundamentado con implicaciones clínicas directas.
Estudios en animales y humanos han demostrado que la α-lactalbúmina y la β-lactoglobulina, obtenidas del suero de leche hidrolizado enzimáticamente, son capaces de inhibir la enzima convertidora de angiotensina (ECA), mientras que las lactorfinas reducen la presión arterial al normalizar la función endotelial o mediante un mecanismo dependiente del receptor opioide. El tetrapéptido β-lactorfina (Tyr-Leu-Leu-Phe), obtenido mediante proteólisis enzimática a partir de la β-lactoglobulina, redujo la presión arterial en ratas hipertensas.
Fuerza de la evidencia: Evidencia principalmente animal (in vivo en roedores) e in vitro. No se han identificado, hasta el momento, ECA a gran escala en humanos que examinen específicamente los péptidos antihipertensivos derivados de BLG aislada. La evidencia es sugerente pero no está establecida para el beneficio clínico en humanos.
Se reportó que la lactostatina, un novedoso péptido hipocolesterolémico derivado de la β-lactoglobulina con la secuencia de aminoácidos Ile-Ile-Ala-Glu-Lys, superaba a los hidrolizados de caseína o incluso al β-sitosterol en términos de acción hipocolesterolémica. La β-lactotensina, otro péptido hipocolesterolémico obtenido mediante hidrólisis enzimática de la β-lactoglobulina con quimotripsina, causó una disminución significativa en el nivel de colesterol sanguíneo y el contenido de LDL en ratas alimentadas con una dieta enriquecida en colesterol.
Fuerza de la evidencia: Solo datos animales (rata) para estos péptidos específicos. La evidencia clínica en humanos para los efectos reductores del colesterol específicos de la BLG está ausente en la literatura actual.
Las propiedades antiinflamatorias del hidrolizado de BLG producido por alcalasa se observaron en células macrófagas estimuladas con lipopolisacárido mediante un menor nivel de producción de óxido nítrico y la supresión de la síntesis de citocinas proinflamatorias; la secuenciación de péptidos reveló que el 38% de los aminoácidos son residuos hidrofóbicos y aromáticos, los cuales contribuyen a sus propiedades antiinflamatorias; la hidrólisis enzimática de la BLG bajo alta presión hidrostática produce un mayor rendimiento de péptidos bioactivos cortos con potenciales efectos antioxidantes y antiinflamatorios.
Fuerza de la evidencia: Solo datos in vitro y de modelos celulares. La evidencia clínica en humanos está ausente.
Las siguientes dosis se reportan directamente de los estudios citados y no deben interpretarse como recomendaciones generales:
La BLG se administra en múltiples formas de dosificación: polvo de proteína (para disolución directa o incorporación en bebidas/alimentos), formulaciones en cápsula y tableta (para preparaciones concentradas de hidrolizado o péptidos), y pastillas (para la preparación inmunológica de holo-BLG).
Existen dos isoformas principales de esta proteína en la leche de vaca, las variantes genéticas A y B, que difieren únicamente por 2 mutaciones puntuales en los aminoácidos 64 y 118; debido a que está ausente en la leche humana, se ha creído desde hace mucho tiempo que la BLG es el alérgeno más importante de la leche de vaca. La beta-lactoglobulina (Bos d 5) es la proteína del suero de leche de vaca más abundante; se encuentra que entre el 13% y el 76% de los pacientes con AMV reaccionan a esta proteína.
La estructura espacial de la β-LG es una estructura similar a un cubo formada por 8 pliegues β antiparalelos con una cavidad hidrofóbica, una hélice α y un pliegue β fuera del cubo; esta estructura estable hace que la β-LG sea relativamente resistente a los ácidos y proteasas, y parte de la proteína puede permanecer intacta después de la digestión, causando así reacciones alérgicas.
El tratamiento térmico de la β-lactoglobulina a 80–100°C redujo su capacidad para inducir la liberación de histamina de basófilos humanos sensibilizados; la β-lactoglobulina presenta nuevos epítopos al calentarse, pero a temperaturas superiores a 85°C forma agregados a través de interacciones covalentes y no covalentes, enmascarando así los epítopos conformacionales; los epítopos lineales también se vuelven inaccesibles en esta estructura compacta, resultando en una alergenicidad disminuida. La leche cruda y las proteínas de suero de leche nativas tienen un potencial alergénico menor que sus contrapartes procesadas.
La polimerización en laboratorio de la β-lactoglobulina mediante transglutaminasa microbiana reduce su alergenicidad en niños y adultos con alergia a la leche de vaca mediada por IgE.
El estado de carga de ligando de la BLG tiene implicaciones fundamentales para su comportamiento biológico. La carga de la holoBLG es decisiva para prevenir la alergia in vivo; la BLG sin carga actuó como alérgeno in vivo y además preparó a los mastocitos humanos para la degranulación de manera independiente del antígeno. Esto significa que la forma de BLG presente en una preparación determinada — si transporta o no su complemento natural de ligandos — determina si es probable que sea tolerogénica o proalergénica en individuos atópicos.
La beta-lactoglobulina es la proteína del suero de leche de vaca más abundante; se encuentra en la leche de muchas otras especies de mamíferos, pero no está presente en la leche humana. Esta ausencia evolutiva en la leche humana se considera una razón por la cual la BLG es reconocida como extraña por el sistema inmunológico humano, particularmente en los lactantes, y subyace a su alta tasa de sensibilización en esta población.
Los criterios de exclusión en el ensayo clínico de BLG/DMT2 incluyeron alergias a la leche, la ingesta diaria de suplementos proteicos, medicación antiglicémica distinta a la metformina, o incapacidad para hablar o comprender danés. Esto resalta que la alergia a la leche es una contraindicación reconocida en los ensayos de suplementación con BLG.
La alergenicidad de la BLG ha impulsado esfuerzos biotecnológicos: la proteína del suero de leche β-lactoglobulina es un alérgeno lácteo principal ausente en la leche humana; se han generado vacas con knockout bi-alélico de BLG libres de ADN mediante ARNm de nucleasas de dedo de zinc, produciendo leche libre de BLG; según la evaluación de alergenicidad de la leche libre de BLG, esta desencadenó reacciones alérgicas más bajas, fue más fácilmente digerida, y la unión de IgE de pacientes con AMV a la leche libre de BLG fue significativamente más baja que a la leche control.
En el ECA de 12 semanas sobre función cognitiva, se reportaron eventos adversos en ambos grupos, pero ninguno estuvo relacionado con las intervenciones; algunos valores clínicos cambiaron ligeramente respecto a la línea basal, pero se consideraron clínicamente insignificantes. En general, los ensayos clínicos bien controlados de suplementación con BLG en adultos no alérgicos no han reportado señales de seguridad clínicamente significativas más allá de las esperadas por la suplementación con proteína láctea.
Condiciones de salud que lactoglobulina puede ayudar a apoyar.
Sistemas corporales que lactoglobulina puede ayudar a apoyar.
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