IngredientesEl maíz (Zea mays L.) es el único cultivo de cereal originario de las Américas y uno de los cultivos alimentarios e industriales más importantes de los Estados Unidos. La zeína es la principal proteína de almacenamiento derivada de esta especie. La zeína pertenece a la clase característica de proteínas conocidas como prolaminas, que se presentan específicamente en los cereales, el equivalente de la hordeína en la cebada y la gliadina en el trigo. En el maíz, las prolaminas se llaman zeínas; en el trigo, gliadinas; en la avena, aveninas; en la cebada, hordeínas; en el centeno, secalinas; y en el sorgo, kafirinas.
Las zeínas, las proteínas de almacenamiento de la semilla de maíz, se sintetizan durante el desarrollo del endospermo mediante polirribosomas unidos a membranas y se transportan al lumen del retículo endoplasmático, donde se ensamblan en cuerpos proteicos. La zeína se localiza en "cuerpos de zeína" de aproximadamente 1 µm distribuidos uniformemente en todo el citoplasma de las células del endospermo del maíz, entre gránulos de almidón de 5-35 µm. La zeína pertenece a una clase de proteínas llamadas prolaminas, que son solubles en alcohol, y comprende aproximadamente entre el cuarenta y el cincuenta por ciento de la proteína total del maíz, o alrededor del cuatro por ciento del grano de maíz.
La característica distintiva de la zeína es su insolubilidad en agua, excepto en presencia de alcohol, altas concentraciones de urea, altas concentraciones de álcalis (pH 11 o superior), o detergentes aniónicos. La zeína es particularmente rica en ácido glutámico (21-26%), leucina (20%) y prolina (10%).
La zeína se ha subdividido en cuatro subclases: alfa-zeína, beta-zeína, gamma-zeína y delta-zeína. La alfa-zeína es la zeína principal de uso comercial y representa alrededor del setenta por ciento de la zeína del maíz. La beta-zeína representa alrededor del cinco por ciento. La gamma-zeína representa aproximadamente entre el veinte y el veinticinco por ciento, y la delta-zeína representa alrededor de uno a cinco por ciento. Cada tipo de zeína tiene un perfil de aminoácidos diferente y exhibe propiedades físicas levemente distintas.
Mediante análisis electroforético, la α-zeína exhibe dos bandas principales con pesos moleculares de 19 y 22 kDa, respectivamente; la β-zeína, que constituye entre el 1 y el 5% de la zeína, está compuesta por un polipéptido de 14 kDa; la γ-zeína, que constituye entre el 10 y el 20% de la zeína, está compuesta por dos polipéptidos de 16 y 27 kDa; y la δ-zeína representa entre el 1 y el 5% de la zeína, con un peso molecular de 10 kDa. En Zea mays, las zeínas de 22 kDa y 19 kDa están codificadas por una gran familia multigénica y son las principales proteínas de almacenamiento de la semilla, y representan el 70% de la fracción total de zeína.
El espectro de dicroísmo circular de la mezcla de proteína zeína en solución de metanol mostró que la estructura secundaria de la zeína es en gran parte helicoidal. Las características polares, hidrofóbicas y de giro de los residuos de la zeína, así como las unidades repetidas homólogas en sus secuencias primarias, sugirieron una estructura con nueve hélices adyacentes, topológicamente antiparalelas, agrupadas dentro de un cilindro distorsionado. La estructura de las alfa-zeínas se define en gran medida por una serie de péptidos repetidos en tándem de 20 aminoácidos, con nueve repeticiones en la alfa-zeína de 19 kDa y diez repeticiones en la alfa-zeína de 22 kDa.
La extracción comercial de la zeína produce un producto con un peso molecular de 25.000 a 35.000. La zeína contiene una alta proporción de cadenas laterales de grupos hidrocarbonados y presenta un porcentaje elevado de grupos amida, con una cantidad relativamente baja de grupos de ácido carboxílico libre.
La mayor parte de la zeína comercial se extrae del gluten de maíz, también denominado harina de gluten de maíz (CGM, por sus siglas en inglés). El gluten de maíz se produce en el proceso de licor de maceración de maíz ("molienda húmeda") utilizado para separar el almidón de maíz del grano de maíz. El tratamiento de maíz molido en seco con ácido láctico al 0,55% y dióxido de azufre al 0,2% a 50°C durante 6 horas antes de la extracción con etanol resultó en un aumento del 50% en el rendimiento del aislado de zeína con alta solubilidad (98%). La zeína comercial se encuentra disponible en polvo, como soluciones etanólicas para aplicaciones de recubrimiento, como preparaciones de micro- y nanopartículas, y como películas y fibras para aplicaciones farmacéuticas y alimentarias.
Actualmente, la zeína se utiliza como recubrimiento para caramelos, frutos secos, frutas, píldoras y otros alimentos y medicamentos encapsulados. En los Estados Unidos, puede etiquetarse como "glaseado de confitero" y utilizarse como recubrimiento en productos de panadería, o como "proteína vegetal."
Los primeros informes que describen las zeínas datan de 1821, cuando J. Gorham denominó "zeína" a las proteínas aisladas del maíz. T.B. Osborne, el fundador de la investigación sobre proteínas de almacenamiento de semillas, clasificó las zeínas como prolaminas y desarrolló los primeros métodos de extracción basados en su naturaleza hidrofóbica. La producción comercial de zeína se inició en 1939, y posteriormente se identificaron muchos usos potenciales.
Históricamente, la zeína se ha utilizado en la fabricación de una amplia variedad de productos comerciales, incluidos recubrimientos para vasos de papel, revestimientos de tapas de botellas de refresco, telas para prendas de vestir, botones, adhesivos, recubrimientos y aglutinantes. El uso histórico dominante de la zeína fue en el mercado de fibras textiles, donde se producía bajo el nombre de "Vicara." Con el desarrollo de alternativas sintéticas, el uso de la zeína en este mercado finalmente desapareció.
Cuando los materiales sintéticos se volvieron más económicos en la década de 1950, los productos de zeína dejaron de ser rentables y perdieron uso. Hoy en día, debido a preocupaciones ambientales, el interés en el aprovechamiento de la zeína está creciendo nuevamente. Actualmente, gran parte de la zeína procedente de la harina de gluten de maíz se utiliza en los campos alimentario, médico y farmacéutico.
La zeína es una sustancia alimentaria reconocida generalmente como segura (GRAS, por sus siglas en inglés) por la FDA [21 CFR 184.1984] como ingrediente alimentario humano directo, para su uso como agente de acabado superficial y para efectos técnicos: como agente antiaglomerante o de flujo libre, agente de secado y humectante. La zeína ha sido considerada GRAS por la FDA desde aproximadamente 1960, lo que confirma su historial de seguridad de larga data.
Con base en la larga historia de uso de la zeína en alimentos y en los datos de evaluación relacionados, la zeína fue aprobada en 1985 por la FDA de EE. UU. como excipiente GRAS para el recubrimiento en película de productos farmacéuticos, principalmente en tabletas. Para el recubrimiento farmacéutico, la zeína se prefiere sobre la goma laca alimentaria, ya que es completamente natural y requiere menos pruebas según las monografías de la USP.
La zeína se caracteriza por una alta proporción de aminoácidos no polares, lo que contribuye a su hidrofobicidad e insolubilidad en agua. Es notablemente rica en glutamina, prolina, alanina y leucina, mientras que presenta deficiencia en aminoácidos esenciales como la lisina y el triptófano. Este sesgo en su composición tiene implicaciones nutricionales significativas, pero también ofrece propiedades fisicoquímicas únicas para aplicaciones en ciencia de materiales y farmacéuticas.
Las zeínas representan más del 50% de las proteínas totales de la semilla, pero presentan deficiencias en varios aminoácidos esenciales. Como resultado, el grano de maíz se considera nutricionalmente pobre para los animales monogástricos con respecto a los aminoácidos esenciales clave, en particular la lisina, el triptófano y la metionina. Las zeínas, en general, contienen niveles extremadamente bajos de los aminoácidos esenciales lisina y triptófano, y en menor medida de metionina.
Las cuatro subfamilias difieren sustancialmente en sus perfiles de aminoácidos. La alfa-zeína (19 y 22 kDa) es muy alta en glutamina y leucina, y alta en alanina y prolina, mientras que es muy baja en lisina y triptófano. La beta-zeína (15 kDa) es alta en cisteína y metionina. La gamma-zeína (27 y 16 kDa) es alta en cisteína y prolina, y moderadamente rica en glutamina. La delta-zeína (10 kDa) es notablemente alta en metionina en comparación con las otras subfamilias.
Más de la mitad de los aminoácidos de la zeína son hidrofóbicos, lo que la hace soluble en soluciones acuosas de etanol (60-90%, v/v), pero no en agua. Las nanopartículas poliméricas de zeína (ZNP), derivadas de la proteína de maíz, son transportadores de fármacos biodegradables con alta estabilidad y bajos costos de síntesis. Su naturaleza anfifílica permite la encapsulación eficiente de fármacos tanto hidrofílicos como lipofílicos, lo que las hace prometedoras para la administración de fármacos. Sin embargo, su inestabilidad bajo el pH fisiológico puede limitar la eficacia terapéutica, lo que requiere recubrimientos protectores para mejorar la absorción.
La zeína, una proteína de origen vegetal obtenida del endospermo del maíz (Zea mays L.), ha recibido considerable atención en los últimos años debido a sus prometedoras características de ser económica, mucoadhesiva, gastrorresistente y biocompatible, y a su capacidad para cargar tanto agentes terapéuticos hidrofílicos como hidrofóbicos.
Las películas a base de proteína zeína, una vez degradadas por enzimas proteolíticas, dan lugar a la producción de aminoácidos no tóxicos y fácilmente reabsorbibles por el cuerpo.
Las tabletas recubiertas con zeína exhiben una resistencia más fuerte a la abrasión, la humedad alta y las temperaturas elevadas que una variedad de tabletas comerciales recubiertas con azúcar. La función técnica principal, o propósito, de la zeína es como recubrimiento alimentario que puede mejorar la calidad del alimento. Debido a que la zeína es insoluble en agua, ayuda a prevenir la pérdida de humedad del alimento, preservando así su calidad. Estas propiedades de barrera también permiten una liberación modificada, extendida o retardada de sustancias farmacológicas en formulaciones farmacéuticas.
La zeína, a pesar de su hidrofobicidad inherente, tiene la capacidad de autoensamblarse en diversas estructuras, como microesferas, películas, fibras, nanopartículas y compuestos. Esta característica de solubilidad diferencial puede aprovecharse para fabricar nanopartículas cargadas con nutracéuticos a partir de zeína, utilizando un enfoque de precipitación por antisolvente. En este enfoque, la zeína y los nutracéuticos se disuelven primero en una solución concentrada de etanol. Esta solución se inyecta luego en agua, que actúa como antisolvente, promoviendo el autoensamblaje de las moléculas de proteína y nutracéuticos en nanopartículas.
La zeína, una proteína vegetal extraída del maíz (Zea mays L.), forma un polímero gastrorresistente y mucoadhesivo que es económico y fácil de obtener, y que facilita la encapsulación de bioactivos con propiedades hidrofílicas, hidrofóbicas y anfifílicas. Las propiedades mucoadhesivas de la zeína aumentan el tiempo de permanencia de las nanopartículas en la mucosa intestinal. Los nanotransportadores diseñados a base de zeína superan barreras clave, como la protección enzimática/química mediante encapsulación hidrofóbica, la mayor penetración o adhesión al moco mediante ingeniería superficial, y el transporte epitelial mejorado mediante conjugación con ligandos.
La zeína puede hidratarse, por lo que se ha utilizado en matrices hinchables para la liberación controlada de fármacos. Las nanopartículas de zeína pueden mejorar la estabilidad del fármaco, aumentar la biodisponibilidad oral, controlar la liberación del fármaco y potenciar su focalización, mejorando así el efecto farmacéutico de manera eficaz. Las nanopartículas de zeína pueden diseñarse para proporcionar una liberación sostenida y controlada de los fármacos encapsulados.
El uso de la zeína como transportador mejorador de la biodisponibilidad es el área más extensamente estudiada de su ciencia farmacéutica. La administración oral sigue siendo la vía preferida de administración de fármacos, pero enfrenta formidables barreras gastrointestinales, incluyendo la degradación enzimática, las limitaciones de solubilidad y la escasa absorción epitelial. Los nanotransportadores a base de zeína (ZBN, por sus siglas en inglés), derivados de la prolamina del maíz, ofrecen una plataforma transformadora para abordar estos desafíos. Esta área de investigación ha destacado las ventajas intrínsecas de los ZBN: estabilidad estructural a través de gradientes de pH, versatilidad de autoensamblaje y capacidad de funcionalización superficial.
Numerosos estudios han demostrado la capacidad de las ZNP para mejorar significativamente la biodisponibilidad oral de fármacos hidrofóbicos. Los científicos han encapsulado ciclosporina A, un inmunosupresor poco soluble en agua, en nanopartículas de zeína, y observaron un aumento significativo en su biodisponibilidad oral en ratas en comparación con el fármaco sin formular.
Fuerza de la evidencia: El conjunto de evidencia sobre la mejora de la biodisponibilidad oral a partir de formulaciones de nanopartículas de zeína es sustancial a nivel preclínico (animal e in vitro). Se requieren más esfuerzos para promover la producción a escala y la aplicación clínica de las nanopartículas de zeína. No se han reportado hasta la fecha, en la literatura revisada por pares, ensayos clínicos en humanos a gran escala que evalúen específicamente formulaciones de nanopartículas de zeína como agentes independientes.
Muchos tipos de nutracéuticos y otros agentes bioactivos pueden disolverse en soluciones de etanol y, por lo tanto, encapsularse en nanopartículas de zeína, incluidos la curcumina, el resveratrol, la quercetina y el timol. La encapsulación de nutracéuticos hidrofóbicos (curcumina o resveratrol) en sistemas de administración a base de zeína puede aumentar su actividad antioxidante, actividad antiinflamatoria, bioaccesibilidad y captación celular.
En un estudio preclínico que utilizó nanopartículas núcleo-cubierta de zeína/pectina, se nanoencapsuló resveratrol y se evaluó su actividad anticancerígena mediante su actividad antiproliferativa contra células de hepatocarcinoma utilizando el ensayo MTT. Los resultados mostraron que el resveratrol nanoencapsulado exhibió una citotoxicidad significativamente mayor que el resveratrol libre, con un valor de concentración inhibitoria media máxima (IC50) más bajo de 77,2 µM en comparación con 112,0 µM para el resveratrol no encapsulado.
Las nanopartículas optimizadas de zeína/quitosano carboximetilado exhibieron un tamaño de partícula pequeño (201,6 nm), una alta eficiencia de encapsulación (72,90% para curcumina y 78,23% para resveratrol) y una capacidad superior de captación de radicales. La caracterización estructural confirmó que las interacciones hidrofóbicas, la atracción electrostática y los enlaces de hidrógeno fueron las principales fuerzas que mantenían la integridad del nanocomplejo. El recubrimiento mejoró significativamente la estabilidad de almacenamiento y digestión de ambos bioactivos encapsulados.
Los estudios también han mostrado una mejora en la biodisponibilidad oral de la curcumina, el resveratrol y el artemeter cuando se formulan como nanopartículas de zeína.
Fuerza de la evidencia: Este conjunto de evidencia es predominantemente in vitro y en modelos animales. Se ha demostrado de manera consistente el aumento de la bioaccesibilidad y la captación celular en entornos de laboratorio. Aún no se han publicado estudios farmacocinéticos en humanos con suficiente poder estadístico que demuestren una mejora clínicamente significativa en la biodisponibilidad de la curcumina o el resveratrol específicamente mediante nanopartículas de zeína.
La zeína fue aprobada como excipiente reconocido generalmente como seguro (GRAS) en 1985 por la FDA de EE. UU. para el recubrimiento en película de productos farmacéuticos, incluidas las tabletas. A pesar de su aplicación a largo plazo en la producción de tabletas, los efectos del recubrimiento de zeína sobre las propiedades de las tabletas aún no se comprenden completamente. También se han realizado numerosos estudios para ilustrar su potencial como ingrediente activo de tabletas de compresión directa y como transportadores de administración a base de películas.
En la industria farmacéutica, la zeína se utiliza principalmente como excipiente en formulaciones de fármacos, especialmente para recubrimientos de tabletas y sistemas de liberación controlada, debido a sus propiedades formadoras de película y biocompatibles. La zeína debe cumplir con los estándares de la USP (Farmacopea de los Estados Unidos) para excipientes, que establecen especificaciones para la calidad de los excipientes, incluidos los límites de contaminantes y la compatibilidad con los ingredientes farmacéuticos activos (API).
La zeína puede hidratarse, por lo que se ha utilizado en matrices hinchables para la liberación controlada de fármacos. Otras aplicaciones farmacéuticas de la zeína en la administración oral de fármacos incluyen su incorporación en dispersiones sólidas de fármacos poco solubles y en sistemas de administración de fármacos a nivel colónico.
Fuerza de la evidencia: El uso de la zeína como excipiente farmacéutico y recubrimiento de tabletas está bien establecido, con aprobación regulatoria y décadas de aplicación comercial. El desempeño de la zeína como recubrimiento o formadora de matriz para sistemas de liberación controlada está respaldado por una extensa literatura de ciencias farmacéuticas, aunque los resultados clínicos vinculados específicamente al recubrimiento de zeína (en contraposición al fármaco activo) no suelen reportarse por separado en la literatura de ensayos clínicos.
El éxito de la ingeniería de tejidos se ha relacionado principalmente con la selección adecuada de materiales biocompatibles de tamaño nanométrico para el desarrollo de matrices con excelente estructura anatómica, funcionalidad, propiedades mecánicas e histocompatibilidad. Hoy en día, la comunidad de investigación ha prestado especial atención a la zeína como un biomaterial potencial para aplicaciones de ingeniería de tejidos y enfoques nanotecnológicos.
La proteína zeína cumple con los criterios del apósito ideal para heridas, que incluyen la no toxicidad y la ausencia de estimulación inflamatoria. Se prepararon geles de zeína que contienen rutina sin ningún refinamiento químico, con el fin de obtener una formulación natural caracterizada por propiedades antioxidantes y antiinflamatorias, para proponerla en el tratamiento de quemaduras y llagas. El ensayo de rasguño (scratch assay) in vitro mostró que las formulaciones de gel propuestas promovieron la migración celular y un cierre rápido de la brecha dentro de las 24 horas (~90%).
En un estudio preclínico, las actividades in vivo del gel de zeína cargado con rutina mostraron una mayor eficacia terapéutica en ratas Wistar, con una disminución del área de la herida de aproximadamente el 90% al día 10 con respecto a la forma libre.
Un estudio fundacional anterior reportó que se prepararon películas de zeína para el cultivo de células hepáticas humanas (HL-7702) y células fibroblásticas de ratón (NIH3T3), mientras que se eligieron la microplaca Corning y el ácido poliláctico (PLA) como controles. La morfología superficial de las películas de zeína reveló que estaban compuestas por partículas de diámetro de 100-500 y 500-2500 nm, respectivamente. La biocompatibilidad de las películas de zeína se evaluó mediante la adhesión, extensibilidad y proliferación de células sobre ellas. Más del 60% de las células HL-7702 y NIH3T3 pudieron adherirse a la microplaca Corning, las películas de zeína y el PLA a las 3 horas después de la siembra.
La zeína, una proteína vegetal, ha atraído considerable atención debido a sus características inherentes, como biocompatibilidad, biodegradabilidad, propiedades antibacterianas y viabilidad económica. Ha encontrado amplia aceptación en varios ámbitos, incluidos la biomedicina, la industria farmacéutica y el envasado.
Fuerza de la evidencia: La evidencia sobre ingeniería de tejidos y cicatrización de heridas es principalmente preclínica (in vitro y modelos animales). No se han identificado ensayos clínicos en humanos que examinen específicamente materiales a base de zeína para la cicatrización de heridas en la literatura revisada por pares.
La zeína, una proteína prolamina derivada del maíz, se ha convertido en objeto de investigación en la terapia del cáncer, particularmente en el cáncer de pulmón de células no pequeñas (NSCLC). Sus atributos únicos, enriquecidos por grupos hidroxilo y amino modificables, han impulsado el desarrollo de sistemas avanzados de administración de fármacos funcionalizados.
Las nanopartículas de zeína (ZNP) han demostrado un potencial significativo para superar las limitaciones asociadas con los sistemas convencionales de administración de fármacos, como la baja solubilidad del fármaco, la degradación rápida, la falta de focalización específica y la toxicidad sistémica.
En un estudio in vivo que examinó la coadministración de beta-caroteno con metotrexato, el análisis farmacocinético in vivo arrojó un aumento de 2,3 y 2,7 veces en la concentración plasmática máxima (Cmax) y el área bajo la curva de concentración-tiempo (AUC), respectivamente, para el beta-caroteno cargado en zeína. Los autores atribuyeron estos hallazgos al efecto potenciador de la formulación de tamaño nanométrico y a las propiedades mucoadhesivas de la zeína que aumentan el tiempo de permanencia de las nanopartículas en la mucosa intestinal.
Fuerza de la evidencia: Toda la evidencia anticancerígena para la administración basada en nanopartículas de zeína es preclínica, limitada a líneas celulares (in vitro) y modelos animales (in vivo). No se han completado ni reportado ensayos clínicos en humanos sobre sistemas de administración de fármacos anticancerígenos con nanopartículas de zeína.
Las nanopartículas de zeína exhiben propiedades antioxidantes, anticancerígenas, anestésicas, antidiabéticas, hipoglucemiantes e inmunogénicas, según se demostró tanto en estudios in vitro como in vivo. Su capacidad para mejorar la biodisponibilidad, reducir la toxicidad y permitir la administración dirigida de fármacos resalta su potencial en la nanomedicina. Sin embargo, estas propiedades reflejan las propiedades de los compuestos bioactivos encapsulados, más que las de la proteína zeína en sí.
Las nanopartículas de zeína son transportadores prometedores que pueden encapsular diversos bioactivos con propiedades antiinflamatorias, antioxidantes, antimicrobianas, anticancerígenas y antidiabéticas.
Fuerza de la evidencia: Los efectos antioxidantes y antiinflamatorios observados en los estudios de nanopartículas de zeína se atribuyen predominantemente a las cargas encapsuladas (por ejemplo, quercetina, resveratrol, curcumina) más que a la zeína en sí. La evidencia se limita a modelos in vitro y preclínicos.
En los Estados Unidos, la FDA clasifica a la zeína como reconocida generalmente como segura (GRAS) para su uso en aplicaciones alimentarias, como recubrimientos para frutas, verduras y productos de confitería, así como en el envasado de alimentos. Se ha investigado la zeína como agente encapsulante para probióticos y bioactivos sensibles al calor, con el fin de protegerlos durante el procesamiento de alimentos y el tránsito gastrointestinal. La evidencia en esta área sigue siendo mayormente preclínica y centrada en el desarrollo tecnológico.
La zeína, como ingrediente dietético o excipiente, no tiene una dosis terapéutica humana estandarizada. Las formas y concentraciones reportadas en investigaciones publicadas incluyen las siguientes:
Ningún organismo regulatorio o farmacopeico ha establecido pautas de dosificación clínica en humanos para la zeína como suplemento dietético.
En los Estados Unidos, la FDA clasifica a la zeína como reconocida generalmente como segura (GRAS) para su uso en aplicaciones alimentarias. Esto significa que la zeína no requiere aprobación previa a su comercialización, pero debe cumplir con la norma 21 CFR 184.1400, que establece los criterios para las sustancias GRAS. En la Unión Europea, la Agencia Europea de Medicamentos (EMA) supervisa el uso de excipientes como la zeína en formulaciones de fármacos, garantizando el cumplimiento de los estándares de la Farmacopea Europea.
Los alérgenos del maíz identificados en pacientes con provocación positiva al maíz mediante estudios doble ciego controlados con placebo incluyeron un inhibidor de alfa-amilasa de 14 kDa, endoquitinasas A y B de 30 kDa, un precursor de zeína-beta de 19 kDa y un precursor de zeína-alfa de 26 kDa. Se encontró que la proteína transportadora de lípidos (LTP) era el único alérgeno principal en pacientes italianos con provocación positiva al maíz o antecedentes de anafilaxia inducida por el maíz.
También se han encontrado dos alérgenos del maíz pertenecientes a la superfamilia de las prolaminas —Zea m Zeína de 27 kDa y Zea m Zeína de 50 kDa— en las semillas de maíz. Mediante el uso de sueros de pacientes con resultado positivo en el ensayo ImmunoCAP para IgE elevada frente a proteínas de maíz, se ha demostrado la unión específica de IgE a la γ-zeína de 27 kDa. El análisis bioinformático identificó una homología de secuencia significativa de la γ-zeína de 27 kDa con varios alérgenos conocidos.
Investigaciones han demostrado que la inhalación de polvo de zeína podría inducir reacciones de hipersensibilidad tipo 1, que conducen al asma. Esto es relevante para escenarios de exposición ocupacional, como en trabajadores que procesan polvos de proteína de maíz.
La Celiac Sprue Association, el mayor grupo de apoyo a personas con enfermedad celíaca sin fines de lucro en los EE. UU., ha reportado que la proteína zeína del maíz no causa ninguna reacción alérgica en personas con enfermedad celíaca, y que la harina de maíz es bastante segura como ingrediente en la formulación de productos sin gluten. Sin embargo, esto no es toda la realidad. La zeína es hidrolizada por proteasas gastrointestinales y aún así causa reacciones alérgicas en algunos pacientes celíacos, lo cual se relaciona con los anticuerpos IgA en pacientes con enfermedad celíaca que reconocen la α-zeína digerida como antígenos de la enfermedad celíaca.
Un estudio confirmó la mejoría de algunos pacientes con enfermedad celíaca refractaria en dieta sin gluten cuando se prescribió una dieta libre de maíz. Esto sugiere que una minoría de pacientes celíacos puede reaccionar a la zeína del maíz, aunque la zeína no está clasificada como un desencadenante bajo las definiciones estándar de granos que contienen gluten.
La vía de administración afecta la antigenicidad de la zeína. Los datos experimentales mostraron que la inyección intramuscular de zeína desencadena una respuesta inmunitaria sistémica. La administración oral de nanopartículas de zeína no provocó una respuesta inmunitaria sistémica, pero indujo tolerancia sistémica sin tolerancia mucosa. Estos hallazgos, aunque basados en experimentos con animales, son relevantes para el diseño de dispositivos inyectables o implantables a base de zeína, en comparación con las formulaciones orales.
Aunque las nanopartículas de zeína son biocompatibles y pueden prepararse con facilidad, tienden a formar agregados durante la liofilización y no pueden redispersarse en agua. La baja estabilidad coloidal después de la centrifugación y la liofilización limita las aplicaciones de los sistemas transportadores coloidales a base de zeína. Esta es una preocupación de fabricación y formulación, más que una preocupación de seguridad directa para los consumidores.
El aislado de zeína no se utiliza directamente para el consumo humano debido a su balance de nitrógeno negativo y su escasa solubilidad en agua. Estas deficiencias dan lugar a un balance dietético de nitrógeno negativo, lo que limita su uso en productos alimentarios para humanos. La dependencia excesiva de un cereal, en particular el maíz, como fuente de proteína dietética es en parte responsable de la afección de malnutrición conocida como kwashiorkor. Este riesgo se asocia con una dieta dominada por el maíz, no con la zeína aislada en aplicaciones farmacéuticas o de recubrimiento alimentario.
Se encontró que la proteína transportadora de lípidos y la endoquitinasa del maíz presentaban reactividad cruzada con la LTP de la uva y una endoquitinasa de la uva, lo que indica que las personas con sensibilización a la zeína o a las proteínas del maíz pueden estar en riesgo de presentar reacciones de reactividad cruzada a otros alimentos vegetales. La importancia clínica de la reactividad cruzada de subclases específicas de zeína requiere investigación en poblaciones de pacientes más grandes.
Condiciones de salud que Zeína puede ayudar a apoyar.
Sistemas corporales que Zeína puede ayudar a apoyar.
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