IngredientesLa lactoperoxidasa (LPO, EC 1.11.1.7) es una enzima peroxidasa secretada por las glándulas mamarias, salivales, lagrimales y otras glándulas mucosas, incluyendo los pulmones, los bronquios y la nariz, que funciona como una primera línea de defensa natural contra agentes bacterianos y virales. En los seres humanos, la lactoperoxidasa está codificada por el gen LPO. La enzima también se conoce en la literatura científica como peroxidasa salival (cuando se describe específicamente la isoforma salival), y su designación sistemática de la Comisión de Enzimas es EC 1.11.1.7.
La lactoperoxidasa (LPO) es miembro de la superfamilia de hemoperoxidasas de mamíferos que se aísla de la leche, y es la primera enzima descrita en encontrarse en la leche. Además de la leche, la LPO también se encuentra en la saliva, las lágrimas y las vías respiratorias (células caliciformes de las vías aéreas y glándulas submucosas). Está presente en las glándulas mamarias, salivales y tiroideas y sus secreciones; en órganos como el estómago y el riñón; y en fluidos como el líquido sinovial, cerebral, cervical y espinal, la linfa y el plasma.
Se han descrito aproximadamente 70 enzimas endógenas en la leche bovina normal, incluida la lactoperoxidasa. La principal fuente comercial de lactoperoxidasa aislada es la leche y el suero de leche bovina. Puede aislarse del suero de leche partiendo del principio de que permanece con carga positiva al pH del suero, lo que la hace susceptible de unirse a una resina de intercambio iónico.
La concentración de lactoperoxidasa es de 11–45 mg/L en el calostro bovino y de 13–30 mg/L en la leche bovina madura. Su concentración en el calostro bovino es baja inicialmente, pero alcanza el nivel máximo dentro de los 3 a 5 días posteriores al parto. El calostro humano también contiene lactoperoxidasa (EC 1.11.1.7), que representa aproximadamente el 0.004% de la proteína total en el calostro humano crudo.
Desde la introducción de procesos industriales para el aislamiento de la LPO de la leche y el suero de leche, el interés en esta enzima ha aumentado considerablemente, y se ha prestado atención a las aplicaciones potenciales y reales de los sistemas de LP como biopreservantes en alimentos y otros productos. Comercialmente, la lactoperoxidasa está disponible como:
Se ha reconocido desde la antigüedad que la leche y los productos lácteos desempeñan un papel vital en la nutrición y contribuyen considerablemente a la salud humana, debido a su contenido de inmunoglobulinas, enzimas, hormonas, factores de crecimiento, agentes antibacterianos, ácidos grasos, vitaminas y minerales. La lactoperoxidasa como enzima aislada no fue caracterizada científicamente hasta el siglo XX; sin embargo, las propiedades antimicrobianas de la leche cruda a las que contribuye se aprovechaban implícitamente en sociedades preindustriales.
El sistema antimicrobiano natural presente en la leche, el sistema de lactoperoxidasa (LP), se ha utilizado para preservar la calidad de la leche cruda en zonas donde no es posible usar refrigeración mecánica por razones técnicas y/o económicas. Esta práctica tiene raíces históricas en comunidades pastoriles de África, Asia y América Latina, donde la leche cruda fresca —que contiene de forma nativa lactoperoxidasa activa, tiocianato proveniente de la dieta del animal y peróxido de hidrógeno generado de forma endógena— permanecía sustancialmente más fresca y menos propensa al deterioro patógeno de lo que se esperaría solo en función de la temperatura ambiente.
En muchas partes del mundo, el LPS se ha utilizado para proteger los productos lácteos, particularmente en áreas remotas donde los agricultores no tienen proximidad al mercado. Se realizaron y evaluaron quince años de experimentos de campo en países desarrollados y en desarrollo por el Comité Mixto de Expertos FAO/OMS en Aditivos Alimentarios (JECFA). Al concluir estos estudios sustanciales y exhaustivos, se aprobó una directriz para el uso de un método alternativo de preservación de la leche basado en la activación del complejo antibacteriano enzimático natural en la leche (sistema de lactoperoxidasa) por el Comité de Expertos FAO/OMS en Aditivos Alimentarios en 1989 y por la Comisión del Codex Alimentarius en 1991, considerándolo seguro para su uso.
La lactoperoxidasa también ocupa un papel implícito en la higiene bucal tradicional. Durante las últimas décadas, se han publicado varios estudios clínicos que describen la eficacia clínica del sistema de lactoperoxidasa en una variedad de productos de cuidado bucal (pastas dentales, colutorios). Después de demostrar indirectamente, mediante la medición de parámetros de gingivitis y caries experimentales, que los colutorios que contienen amiloglucosidasa (γ-amilasa) y glucosa oxidasa activan el sistema de lactoperoxidasa, se ha elucidado parcialmente el mecanismo protector de las enzimas en los productos de cuidado bucal. Muchas preparaciones antiguas que utilizaban leche, suero de leche o fluidos lácteos fermentados como colutorios explotaban sin saberlo la actividad antimicrobiana mediada por la LPO, aunque este mecanismo permaneció desconocido hasta que la bioquímica moderna dilucidó el sistema completo de lactoperoxidasa.
La lactoperoxidasa se considera una proteína básica presente en la leche, formada por una única cadena polipeptídica con un peso molecular de aproximadamente 78 kDa. La fracción de carbohidratos comprende aproximadamente el 10% del peso total. La LPO es una glicoproteína que contiene calcio y hierro, dispuesta en una única cadena polipeptídica de aproximadamente 80 kDa. La LPO humana es moderadamente catiónica, con un pI de aproximadamente 7.5, pero la LPO bovina es más catiónica, con un pI de aproximadamente 9.6.
Según los estudios de ARNm, tanto la LPO bovina como la humana contienen 712 residuos de aminoácidos, mientras que, según el análisis de proteínas, la LPO humana contiene 632 residuos de aminoácidos, incluidos 16 residuos de cisteína, y la LPO bovina contiene 612 residuos de aminoácidos, incluidos 15 residuos de cisteína. La masa molecular de la LPO humana es de 80 kDa y presenta cuatro sitios potenciales de N-glicosilación. En humanos, el gen de la LPO se encuentra en el cromosoma 17, mientras que en bovinos el gen de la LPO se encuentra en el cromosoma 19.
La estructura de la lactoperoxidasa consiste principalmente en hélices alfa más dos cortas hebras beta antiparalelas. La lactoperoxidasa pertenece a la familia de hemoperoxidasas de mamíferos que también incluye la mieloperoxidasa (MPO), la peroxidasa eosinofílica (EPO), la peroxidasa tiroidea (TPO) y la prostaglandina H sintasa (PGHS). Un cofactor hemo está unido covalentemente cerca del centro de la proteína.
El sistema de LP consta de tres componentes: LP, tiocianato y peróxido de hidrógeno (H2O2). La lactoperoxidasa cataliza la oxidación mediada por peróxido de hidrógeno (H2O2) de varias moléculas aceptoras: aceptor reducido + H2O2 → aceptor oxidado + H2O. La reacción biológicamente más significativa implica la oxidación de los iones tiocianato (SCN⁻), el sustrato pseudohalógeno.
La LPO cataliza la oxidación de ciertas moléculas como el tiocianato (SCN⁻), el yoduro (I⁻) y el bromuro (Br⁻) en presencia de peróxido de hidrógeno (H2O2). Esta reacción conduce a la formación de productos antimicrobianos que poseen un amplio espectro antimicrobiano, incluyendo actividad antibacteriana, antiviral y antifúngica, especialmente hipotiocianito (OSCN⁻) e hipoyodito (OI⁻), que están cobrando relevancia por su alta actividad antimicrobiana.
La lactoperoxidasa oxida rápidamente el yoduro y lentamente el bromuro, y se clasifica como una haloperoxidasa. En los mamíferos, la fuente de peróxido de hidrógeno es una de las enzimas DUOX1 o DUOX2, que reducen el dioxígeno a H2O2 al oxidar el NADPH.
Los iones hipotiocianito reaccionan con las membranas bacterianas y también alteran el funcionamiento de ciertas enzimas metabólicas. Más específicamente, el LPS causa la oxidación de los grupos tiol de las enzimas y afecta las membranas citoplasmáticas de los microorganismos sensibles, provocando la fuga de iones de potasio, aminoácidos y polipéptidos. La actividad de la lactoperoxidasa produce productos de oxidación tóxicos que inhiben el metabolismo bacteriano mediante la oxidación de grupos sulfhidrilo esenciales en las proteínas.
El sistema de LP previene el crecimiento de bacterias grampositivas y mata las bacterias gramnegativas. La lactoperoxidasa, dentro del sistema de LP, no es en absoluto agresiva para las células normales humanas. Al mismo tiempo, protege contra el daño celular inducido por H2O2.
Además de su acción antimicrobiana, la LP también actúa en la degradación de varios carcinógenos, protegiendo a las células de los efectos peroxidativos. Perraudin y Reiter (1998) describieron el sistema de LP como un mecanismo antioxidante que protege a las células de las especies reactivas de oxígeno (ROS) altamente reactivas. La LPO muestra actividad antioxidante y ejerce la capacidad de degradar compuestos carcinogénicos.
La LPO se encuentra en la saliva, las lágrimas y las vías respiratorias (células caliciformes de las vías aéreas y glándulas submucosas) y contribuye significativamente a la autodefensa del organismo de los mamíferos. La LPO es una hemoperoxidasa presente en varias secreciones exocrinas, incluida la interfaz del epitelio de las vías respiratorias humanas, que produce diferentes agentes antiinfecciosos en presencia de peróxido de hidrógeno (H2O2), principalmente a partir de sustratos halógenos (el anión yoduro, I⁻) y pseudohalógenos (tiocianato, SCN⁻).
En ausencia del gen de la LPO, hay un aumento en la frecuencia de diversas enfermedades, incluyendo inflamación, formación de tumores y obesidad.
Las aplicaciones en salud bucal de la lactoperoxidasa son el área clínicamente más estudiada de su uso como suplemento o agente tópico. El conjunto de evidencia clínica humana, aunque no es grande según los estándares farmacéuticos, es consistente en su dirección.
Los iones hipotiocianito (OSCN⁻) y el ácido hipotiocianoso (HOSCN) generados por el sistema lactoperoxidasa (LPO)/H2O2/SCN⁻ son inhibitorios contra varias bacterias bucales, incluidos los estreptococos mutans. Un ensayo clínico publicado en Caries Research (Lenander-Lumikari et al., 1993) examinó el efecto de una pasta dental que contenía LPS sobre el hipotiocianito salival y los niveles bacterianos en sujetos humanos, y reportó actividad antibacteriana medible in vivo.
Se realizó un estudio para evaluar el efecto de una pasta dental que contenía el sistema de lactoperoxidasa sobre la microflora cariogénica en niños con caries de la primera infancia. El grupo de estudio incluyó 30 niños con caries de la primera infancia: 15 en un grupo de prueba que usaba la pasta dental Biotene y 15 como controles que usaban Colgate Active. Se analizaron muestras de saliva para detectar estreptococos mutans (MS) y lactobacilos, así como los niveles de iones tiocianato. Los resultados mostraron un aumento significativo en los niveles de iones tiocianato en la saliva durante el período experimental. La conclusión fue que los niveles de iones tiocianato pueden aumentarse in vivo suplementando la saliva con enzimas naturales como la lactoperoxidasa, y que esta mayor concentración de tiocianato reducirá el número de microflora cariogénica en niños con caries de la primera infancia. Este estudio fue pequeño (n=30) y estuvo limitado por su diseño no ciego.
Durante las últimas décadas, se han publicado varios estudios clínicos que describen la eficacia clínica del sistema de lactoperoxidasa en una variedad de productos de cuidado bucal (pastas dentales, colutorios). Después de demostrar indirectamente, mediante la medición de parámetros de gingivitis y caries experimentales, que los colutorios que contienen amiloglucosidasa (γ-amilasa) y glucosa oxidasa activan el sistema de lactoperoxidasa, se ha elucidado parcialmente el mecanismo protector de las enzimas en los productos de cuidado bucal. Enzimas como la lisozima, la lactoperoxidasa y la glucosa oxidasa se transfieren desde las pastas dentales a la película adquirida, y, al ser componentes de dicha película, estas enzimas son catalíticamente muy activas.
Ensayos clínicos controlados y aleatorizados demostraron que la educación extensa y regular en salud bucal, utilizando dispositivos de limpieza interdental, colutorio, gel humectante y sustitutos de la saliva que incluyen lactoperoxidasa, lisozima, glucosa oxidasa y lactoferrina, podía controlar la inflamación bucal y contribuir al manejo de la caries dental en pacientes con diabetes mellitus tipo 2.
El sistema de lactoperoxidasa (LPO) muestra promesa en la prevención de la caries dental, una enfermedad crónica común. Este sistema tiene propiedades antimicrobianas y forma parte del sistema inmunológico antimicrobiano no específico. Sin embargo, este y otros trabajos relacionados se basan principalmente en modelos de biopelícula in vitro; todavía faltan ensayos controlados aleatorizados a gran escala que evalúen la incidencia de caries como un criterio de valoración clínico definitivo.
Fortaleza de la evidencia: Moderada — respaldada por múltiples ensayos clínicos pequeños y estudios mecanísticos, pero aún escasean los ECA grandes, doble ciego y bien diseñados con criterios de valoración dentales concretos (incidencia de caries).
En pacientes con xerostomía, se han investigado pastas dentales con el sistema de lactoperoxidasa. Un ensayo clínico (Kirstilä et al., 1996, Acta Odontologica Scandinavica, PMID 8997439) evaluó productos de higiene bucal que contenían lactoperoxidasa, lisozima y lactoferrina sobre la composición de la saliva total y sobre los síntomas bucales subjetivos en pacientes con xerostomía. El estudio se clasificó como un ensayo clínico e incluyó pacientes con xerostomía, midiendo la composición salival y el alivio de los síntomas.
El atractivo de los sustitutos salivales que contienen LPO radica en el intento de imitar la defensa enzimática endógena de la saliva natural. Los sistemas de LP se identifican como sistemas antimicrobianos naturales en secreciones humanas como la saliva, el líquido lagrimal y la leche, y se ha demostrado que son inocuos para las células de mamíferos. Los productos que combinan LPO con lisozima y lactoferrina se comercializan como sustitutos salivales enzimáticos y se han estudiado en pacientes con disfunción salival inducida por radiación o relacionada con el síndrome de Sjögren, mostrando mejoras en los síntomas subjetivos en varios ensayos pequeños.
Fortaleza de la evidencia: Preliminar a moderada — ensayos clínicos pequeños con hallazgos positivos en síntomas subjetivos; se necesitan ensayos controlados más grandes con criterios de valoración objetivos.
Esta es el área con mayor reconocimiento regulatorio y con los datos del mundo real más extensos.
Cuando se utiliza de acuerdo con las directrices propuestas por el comité conjunto de expertos gubernamentales de la FAO/OMS sobre el código de principios relativos a la leche y los productos lácteos, el sistema lactoperoxidasa/tiocianato/peróxido para la conservación de la leche no presenta un riesgo toxicológico.
Las directrices del Codex (CAC/GL 13–1991) para la conservación de la leche cruda mediante el uso del LP-s fueron adoptadas en 1991, momento en el que la Comisión del Codex Alimentarius (CAC) también "acordó destacar que el sistema de lactoperoxidasa no debe usarse para productos destinados al comercio internacional."
El LP-s provoca actividad antimicrobiana contra una amplia variedad de microorganismos patógenos y de deterioro de la leche, incluyendo bacterias, el virus VIH-1, mohos, levaduras y micoplasma. Este sistema puede prolongar la vida útil de la leche cruda hasta 7–8 horas en condiciones tropicales, lo que lo hace útil para el transporte y procesamiento sin refrigeración.
El tiocianato, el peróxido de hidrógeno y el hipotiocianato se consumen durante el proceso; los niveles residuales son insignificantes. Debido a la corta vida de los ingredientes activos, el LPS es un coadyuvante de procesamiento para prolongar la vida útil de una variedad de productos lácteos, específicamente quesos frescos, incluidos la mozzarella y el queso cottage, postres lácteos congelados, leche fermentada, bebidas lácteas saborizadas y yogur.
Fortaleza de la evidencia: Fuerte — respaldada por una amplia revisión de la FAO/OMS, las directrices del Codex Alimentarius y una aplicación práctica generalizada en múltiples países.
La lactoperoxidasa (LP) es una de las enzimas más destacadas en la leche bovina y cataliza la inactivación de una amplia gama de microorganismos dentro del sistema de lactoperoxidasa (LP-s). La enzima LPO derivada de diversas fuentes animales desempeña un papel significativo en la supresión del crecimiento bacteriano y ayuda a la inhibición bacteriana. La inhibición del crecimiento bacteriano por la LPO bovina se atribuye al sistema peroxidasa, que contiene H2O2 y tiocianato.
La LPO tiene un efecto bacteriostático sobre las bacterias grampositivas y un efecto bactericida sobre las bacterias gramnegativas. Esta distinción está establecida en múltiples estudios in vitro e in vivo sobre la conservación de la leche, lo que resulta relevante para entender el alcance de la protección que esta enzima proporciona en los fluidos biológicos.
Fortaleza de la evidencia: Fuerte para aplicaciones in vitro y en sistemas alimentarios; moderada para criterios de valoración antibacterianos clínicos directos en humanos.
Tanto la lactoferrina como la LPO tuvieron un potente efecto inhibitorio sobre la transcriptasa reversa del virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1 (VIH-1). Esto sugiere que ambos compuestos podrían usarse juntos para tratar la infección por VIH. Estos hallazgos provienen de estudios de laboratorio y bioquímicos. No se han realizado ensayos clínicos que establezcan a la LPO como tratamiento para la infección por VIH.
Los estudios mostraron que la actividad de la LPO de leche bovina contra el VHS-1 fue dependiente de la dosis: 24%, 38%, 62%, 80% y 100% a concentraciones de 0.1, 0.2, 0.3, 0.4 y 0.5 mg/mL, respectivamente. En un estudio diferente, se probaron los efectos de protección antiviral y neutralización de la LPO bovina, la LPO de camello y la LPO humana contra el virus de la hepatitis C genotipo 4; se añadió LPO bovina, de camello o humana purificada a células HepG2 hasta alcanzar una concentración final de 0.5 y 1.0 mg/mL.
La LPO está presente en la interfaz del epitelio de las vías respiratorias humanas y produce agentes antiinfecciosos en presencia de peróxido de hidrógeno, principalmente a partir de sustratos halógenos y pseudohalógenos. Esta ubicación fisiológica ha impulsado el interés en la LPO como parte de la defensa innata de las vías respiratorias contra virus respiratorios, aunque no existen ensayos de intervención en humanos.
Fortaleza de la evidencia: Preliminar — limitada a estudios de cultivo celular in vitro y ensayos bioquímicos; no se han publicado ensayos clínicos en humanos para criterios de valoración antivirales.
La lactoperoxidasa bovina (LP) y la lactoferrina (LF) han atraído recientemente la atención en medicina por sus actividades antitumorales con un patrón de seguridad reconocido. Los estudios in vitro han investigado la LPO de forma aislada y en combinación con plataformas de nanotecnología.
Un nanocompuesto de LPO-CS-WO desarrollado recientemente reveló una alta seguridad en células HSF normales (IC50 de 1606 ± 30 µg/mL) con actividad anticancerígena dependiente de la dosis contra las líneas celulares Caco-2, MDA y HepG-2 (IC50 de 425 ± 30, 23 ± 1.06 y 28 ± 0.75 µg/mL, respectivamente). Se postuló que el mecanismo anticancerígeno implica la inducción de apoptosis en células tumorales, evidenciado por una notable sobreexpresión de p53 y p21, junto con una disminución concurrente de la expresión de los genes survivina y Bcl-2.
El sistema de LPO tiene un papel en la conservación de la leche cruda, en la defensa de las vías respiratorias y en la actividad biocida amplia contra microorganismos patógenos. La LPO también muestra actividad antioxidante y ejerce la capacidad de degradar compuestos carcinogénicos. Su actividad tumoricida rara vez se ha reportado en otros contextos.
Es importante señalar que la investigación sobre el potencial anticancerígeno de la LPO también presenta una complejidad: la literatura actual incluye aminas heterocíclicas como IQ, MeIQx y PhIP, que tienen actividad carcinogénica, y existe evidencia in silico e in vitro preliminar que sugiere que la LPO puede activar además de degradar ciertos compuestos carcinogénicos bajo diferentes condiciones, lo que significa que la relación entre la LPO y el cáncer no es sencillamente protectora.
Fortaleza de la evidencia: Preliminar — solo estudios en líneas celulares in vitro; no se han realizado estudios en animales o ensayos clínicos en humanos que establezcan la eficacia anticancerígena de la LPO como suplemento.
La LPO es una enzima crucial para los mamíferos debido a su alta actividad antibacteriana, antifúngica y antiviral; puede proteger a los recién nacidos de microorganismos dañinos durante la lactancia. La actividad de la lactoperoxidasa en la leche humana y en la saliva de los recién nacidos fue reportada en una investigación publicada en Infection and Immunity (Gothefors y Marklund, 1975; PMID 1140845), que estableció la presencia de actividad enzimática tanto en la leche materna como en la saliva del infante al momento del nacimiento.
La lactoperoxidasa es una importante enzima antibacteriana presente en el calostro bovino, una glicoproteína básica que cataliza la oxidación del tiocianato y genera compuestos intermediarios con actividades antimicrobianas. La presencia de LPO tanto en el calostro humano como en el bovino sugiere un rol evolutivo importante en la inmunidad mucosa de las primeras etapas de vida, aunque los ensayos intervencionistas directos en neonatos son limitados.
Fortaleza de la evidencia: Observacional/mecanística — no se han identificado ensayos clínicos que evalúen la suplementación con LPO para resultados de infección neonatal en las principales bases de datos.
La LPO está presente en la interfaz del epitelio de las vías respiratorias humanas, produciendo agentes antiinfecciosos en presencia de peróxido de hidrógeno. Tanto el SCN⁻ como el I⁻ actúan como donadores de un electrón, el H2O2 funciona como aceptor de electrones, mientras que la LPO es la enzima catalizadora. La LPO se reduce de nuevo a su estado nativo al completarse la oxidación, y produce las moléculas antimicrobianas activas OSCN⁻ (hipotiocianito) u OI⁻ (hipoyodito) en presencia de SCN⁻ o I⁻, respectivamente. Este mecanismo constituye la base del interés en la LPO como componente de la inmunidad respiratoria innata, particularmente contra patógenos respiratorios bacterianos y virales.
Fortaleza de la evidencia: Mecanística/in vitro — el papel fisiológico está bien establecido bioquímicamente, pero la administración tópica o suplementaria para resultados respiratorios carece de datos de ensayos clínicos en humanos.
No existe una dosis estandarizada establecida de suplemento dietético humano para la lactoperoxidasa como ingrediente aislado. Las siguientes dosis y preparaciones aparecen específicamente en la investigación publicada:
Los organismos regulatorios no han establecido recomendaciones estandarizadas de dosificación oral suplementaria para la lactoperoxidasa. Las dosis utilizadas en los estudios in vitro no son directamente trasladables a dosis suplementarias en humanos.
Cuando se utiliza de acuerdo con las directrices propuestas por el comité conjunto de expertos gubernamentales de la FAO/OMS sobre el código de principios relativos a la leche y los productos lácteos, el sistema lactoperoxidasa/tiocianato/peróxido para la conservación de la leche no presenta un riesgo toxicológico.
Taradon ha determinado a través de procedimientos científicos que su preparación del sistema de lactoperoxidasa es GRAS (Generalmente Reconocido como Seguro) para su uso como coadyuvante de control microbiano en los procedimientos estándar de procesamiento lácteo, tales como el mantenimiento de temperaturas adecuadas, la pasteurización u otros tratamientos antimicrobianos para prolongar la vida útil de los productos.
Todos los componentes del sistema LPS ocurren de forma natural en las secreciones líquidas humanas y animales, y por lo tanto no representan nuevas exposiciones para el organismo humano.
Los sistemas de LP se identifican como sistemas antimicrobianos naturales en secreciones humanas como la saliva, el líquido lagrimal y la leche, y se ha demostrado que son inocuos para las células de mamíferos. El LPS es inocuo para las células de mamíferos. Este perfil de seguridad favorable es una característica clave que distingue a la LPO de muchos agentes antimicrobianos sintéticos.
Las concentraciones de los cofactores clave dependen en parte del régimen de alimentación del animal, y de los hábitos alimentarios y de tabaquismo de los seres humanos. La fuente del tiocianato es el propio anión, sus ésteres y otros precursores como los nitrilos, el isotiocianato y el cianuro. La concentración del anión tiocianato, el principal donador de electrones en la leche de vaca, depende de la raza de la vaca y del tipo de alimento consumido. Esto significa que la potencia antimicrobiana efectiva del LPS presente de forma natural en la leche o la saliva depende de la dieta.
Además de su acción antimicrobiana, la LP también actúa en la degradación de varios carcinógenos, protegiendo a las células contra los efectos peroxidativos. Sin embargo, la literatura científica también incluye estudios que examinan el potencial de la LPO para activar ciertas aminas heterocíclicas presentes en la carne cocida, incluyendo 2-amino-3-metilimidazo[4,5-f]quinolina (IQ), 2-amino-3,8-dimetilimidazo[4,5-f]quinoxalina (MeIQx) y 2-amino-1-metil-6-fenilimidazo[4,5-b]-piridina (PhIP), que tienen actividad carcinogénica. Esta compleja doble capacidad —degradar algunos carcinógenos mientras potencialmente activa otros— subraya que la actividad bioquímica de la LPO depende del sustrato y del contexto.
La actividad de la LPO se reduce o se destruye por la pasteurización. Los iones hipotiocianito tienen una vida corta, sobreviviendo solo aproximadamente 400 minutos después del inicio de la reacción del LPS. Al concluir el tratamiento con el LPS, solo permanecen la lactoperoxidasa, la glucosa oxidasa, la glucosa y la sacarosa. El tiocianato, el peróxido de hidrógeno y el hipotiocianato se consumen durante el proceso; los niveles residuales son insignificantes. Esto significa que los productos antimicrobianos del LPS son transitorios y no persisten en los productos lácteos procesados.
La Comisión del Codex Alimentarius acordó destacar que el sistema de lactoperoxidasa no debe usarse para productos destinados al comercio internacional. Este método solo debe usarse en situaciones en las que razones técnicas, económicas y/o prácticas no permitan el uso de instalaciones de refrigeración para mantener la calidad de la leche cruda. Esta restricción regulatoria está diseñada para evitar el uso del LPS como agente enmascarador de la mala calidad de la leche en el comercio de exportación.
Debido a que la LPO es una enzima con actividad peroxidasa, las condiciones o sustancias que capturan el peróxido de hidrógeno (incluidos muchos compuestos antioxidantes) podrían teóricamente reducir la actividad del LPS al agotar el H2O2 necesario para su función. Por el contrario, las sustancias que generan un exceso de H2O2 podrían aumentar la actividad de la LPO. Estas interacciones se han explorado principalmente en contextos de ciencia de los alimentos y de manera in vitro; su significancia clínica en contextos de suplementación humana no se ha establecido en ensayos controlados.
Estos resultados indican que la LPO tiene un gran potencial en diversas áreas debido a sus otras propiedades, además de su actividad antibacteriana, antifúngica y antiviral. La LPO puede ser una herramienta común, pero se necesitan más estudios para aclarar su potencial.
Condiciones de salud que Lactoperoxidasa puede ayudar a apoyar.
El sistema de LPO actúa como antioxidante al consumir y neutralizar el H₂O₂ citotóxico que se acumula en la cavidad oral, previniendo el daño oxidativo a los tejidos del huésped. La LPO inactiva sustancias carcinogénicas y mutagénicas, y protege las estructuras periodontales al reducir el estrés oxidativo. Esta función está documentada en estudios bioquímicos e in vitro.
Los ensayos clínicos muestran que las tabletas con la combinación de lactoferrina/lactoperoxidasa (LPO) reducen los niveles de compuestos de azufre volátiles (VSC) en sujetos con halitosis oral medible. Un ensayo aleatorizado, doble ciego, cruzado y controlado con placebo encontró efectos supresores sobre el mal olor oral, con evidencia de una influencia selectiva sobre las bacterias orales. Un estudio in vitro y preliminar in vivo también confirmó la actividad antibacteriana de las composiciones que contienen LPO y su efecto sobre el olor del aliento.
Estudios in vitro demuestran que el sistema LPO exhibe actividad anti-Candida directa. Los oxidantes generados por LPO (hipotiocianito e hipoiodito) inhiben el crecimiento, la formación de biopelículas y la actividad metabólica de Candida albicans. Se observan efectos candidacidas sinérgicos cuando la LPO se combina con lactoferrina. Todavía no se han establecido ensayos clínicos en humanos específicamente para el equilibrio de Candida con suplementación de LPO; la evidencia es actualmente preclínica.
Múltiples ensayos clínicos han evaluado productos de higiene oral que contienen LPO (dentífricos, colutorios, geles) para el alivio de la xerostomía. Los productos que imitan el sistema antimicrobiano salival natural mejoraron los síntomas subjetivos de boca seca y algunos signos clínicos en pacientes de edad avanzada y medicados. Tenovuo (2002) revisó la evidencia sobre el uso de proteínas antimicrobianas salivales, incluida la LPO, en el manejo de la xerostomía, señalando su incorporación en productos de cuidado oral para restaurar la capacidad antimicrobiana de la saliva.
Los productos orales que contienen LPO se han estudiado en pacientes con gingivitis y periodontitis crónica. Una revisión sistemática de 2025 encontró que las pastas dentales con enzimas/proteínas, incluyendo LPO, son útiles para prevenir la gingivitis y controlar la inflamación gingival. Un ECA (Nakano et al. 2019) encontró que las tabletas con LPO y lactoferrina mejoraron la salud gingival en adultos. Sin embargo, un ECA con 72 personas en periodontitis crónica encontró solo efectos débiles sobre parámetros clínicos y bacteriológicos después de 12 semanas de uso de tabletas orales.
Los estudios clínicos muestran que los productos de higiene oral que contienen el sistema LPO modulan selectivamente el microbioma oral, favoreciendo las bacterias asociadas con la salud mientras reducen los patógenos periodontales. Un estudio clínico aleatorizado (Adams et al. 2017, Sci Rep) encontró que una pasta dental con enzima LPO provocó cambios significativos en la ecología del microbioma de la placa. Se demostró que las pastillas a base de LPO reducen las bacterias cariogénicas sin alterar los recuentos totales de comensales.
La lactoperoxidasa es secretada por las glándulas mucosas de las vías respiratorias hacia el líquido de la superficie respiratoria, donde forma parte de la defensa antimicrobiana innata de las vías respiratorias. Se ha demostrado que el sistema LPO/tiocianato/H₂O₂ en las células epiteliales traqueales y bronquiales produce hipotiocianito, el cual inactiva bacterias y virus respiratorios. La evidencia proviene de estudios ex vivo y en células/tejidos; no existen ensayos clínicos de intervención con LPO exógena para afecciones respiratorias altas.
Los estudios in vitro y ex vivo demuestran que el hipotiocianito (OSCN⁻) y el hipoiodito (OI⁻) generados por LPO inactivan múltiples cepas de virus de influenza A y B, así como otros virus respiratorios. La acción antiviral implica la unión a la envoltura viral sin interferir con la adsorción viral. La evidencia es preclínica/mecanística; no se han publicado ensayos clínicos en humanos sobre la LPO como suplemento antiviral.
Sistemas corporales que Lactoperoxidasa puede ayudar a apoyar.
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