IngredientesLa caseína (del latín caseus, que significa "queso") es una familia de fosfoproteínas relacionadas —designadas αS1, αS2, β y κ— que se encuentran comúnmente en la leche de los mamíferos, y que constituyen alrededor del 80% de las proteínas de la leche de vaca y entre el 20% y el 60% de las proteínas de la leche humana. La caseína es una mezcla de fosfoproteínas de diferente peso molecular. Es una fosfoproteína de alto peso molecular con buen valor nutricional y propiedades funcionales.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4.6. En su forma pura, es un sólido amorfo blanco, insípido e inodoro, mientras que su forma comercial es amarillenta con un olor agradable. A diferencia de muchas proteínas, la caseína no coagula con el calor.
Las proteínas de la caseína son exclusivas de la leche y proporcionan a las crías de los mamíferos los aminoácidos esenciales, además de ligar el calcio y el fósforo necesarios para el crecimiento óseo. La leche materna humana es aproximadamente 40% caseína y 60% suero, mientras que la leche de vaca es 80% caseína y 20% suero. La leche de vaca contiene alrededor de 3% de caseína en peso. La leche de oveja y de vaca tienen un mayor contenido de caseína que otros tipos de leche, siendo la leche humana la que presenta un contenido particularmente bajo de caseína.
La caseína de la leche bovina está compuesta principalmente por cuatro proteínas específicas: αs1, αs2, β y κ-caseína. Una capa proteica cargada repulsiva en la superficie de las micelas de caseína, formada por la parte hidrofílica de la κ-caseína (comúnmente denominada caseinomacropéptido [CMP] o glicomacropéptido [GMP]), garantiza su estabilidad coloidal al pH nativo de la leche. Las proteínas de la caseína, además de distinguirse por sus secuencias de aminoácidos y su tendencia a formar dímeros, trímeros y oligómeros de mayor orden, presentan distintas cantidades de grupos fosfato y carbohidrato.
La separación de las caseínas de las proteínas del suero se realiza tradicionalmente mediante la precipitación selectiva de la fracción de caseína, manteniendo las proteínas del suero en solución. Las dos prácticas más comunes son la separación por precipitación isoeléctrica o por hidrólisis selectiva con la enzima quimosina (comúnmente conocida como cuajo). Una vez precipitado, el producto se seca tal cual o se vuelve a solubilizar utilizando una solución cáustica y se seca para obtener el caseinato.
Las principales formas comerciales de la caseína incluyen:
La caseína puede ingerirse como suplemento proteico en forma de polvo o a través de la leche, el queso, el yogur, la mantequilla y otros productos lácteos. La caseína también puede utilizarse como ingrediente funcional en la industria alimentaria, por ejemplo como emulsionante y espesante.
La producción de queso —y, por extensión, el aprovechamiento de la caseína— es anterior a la historia escrita, y se remonta a más de 7,000 años atrás. La elaboración de queso pudo haberse originado entre pastores nómadas que almacenaban leche en recipientes hechos de estómagos de oveja y de cabra. La elaboración de queso está documentada en dibujos de tumbas egipcias y en la literatura griega antigua. Debido a que el revestimiento de los estómagos contiene una mezcla de ácido láctico, bacterias y cuajo, la leche fermentaba y coagulaba, dando lugar a un producto del que —mediante una agitación suave y la separación de la cuajada del suero— se obtenía el queso; el queso es esencialmente una concentración de la principal proteína de la leche, la caseína, y de la grasa láctea.
Los coladores de cerámica neolíticos se utilizaban para separar la cuajada del suero durante la elaboración de queso entre el 5,000 y el 5,500 a. C., de la misma manera que se practica aún hoy. Se halló queso conservado que data del 1615 a. C. en el desierto de Taklamakán, en Xinjiang, China. Hasta su expansión moderna junto con la cultura europea, el queso fue más común en Europa y en Oriente Medio y el norte de África.
La palabra latina caseus (queso) dio origen a la palabra inglesa "casein" ("caseína"), mientras que el término formaticum —que significa queso moldeado en forma— evolucionó hacia el francés fromage, el italiano formaggio y varias otras palabras europeas para queso. Homero describe a Polifemo cuajando la mitad de su leche y dejándola reposar en coladores de mimbre —un proceso notablemente similar a la manera en que aún se elaboran hoy los quesos frescos tradicionales, y que a menudo se considera la descripción registrada más antigua de la elaboración práctica del queso.
Tras la caída del Imperio romano, el desarrollo de la elaboración de quesos en Europa se ralentizó, y el queso se convirtió en un producto localizado más asociado con la vida campesina que con las mesas nobles. Sin embargo, durante la Edad Media, los monjes de los monasterios europeos se convirtieron en innovadores clave en la producción de queso. Los ingredientes a base de caseína tienen una larga historia de uso, tanto en aplicaciones alimentarias como no alimentarias, debido a la facilidad con que se pueden manipular sus propiedades funcionales.
El cuajo producido en masa estuvo disponible a partir de la década de 1860, lo que eliminó la necesidad de que cada quesero obtuviera enzimas de estómagos de animales. El queso es un tipo de producto lácteo elaborado mediante la coagulación de la proteína láctea caseína; durante la producción, la leche generalmente se acidifica y se añaden las enzimas del cuajo o enzimas bacterianas con actividad similar para provocar la coagulación de la caseína, tras lo cual la cuajada sólida se separa del suero líquido y se prensa para obtener el queso terminado.
La forma hidrolizada de la caseína es utilizada con frecuencia por investigadores clínicos, pero no es muy popular como suplemento dietético general porque la caseína se prefiere por su digestión y absorción lentas. Como suplemento dietético dirigido específicamente a la recuperación muscular y el rendimiento atlético, los polvos de proteína de caseína se popularizaron ampliamente a finales del siglo XX, tras las investigaciones sobre la cinética de la digestión de proteínas realizadas en la década de 1990.
La caseína se ha definido tradicionalmente como compuesta por tres fracciones —α, β y γ— según su movilidad electroforética (Hipp et al., 1952). En la actualidad, la caseína se define según las secuencias de aminoácidos de cada uno de los subgrupos αS1, αS2, β y κ. La β-caseína por sí sola existe en al menos 13 variantes proteicas distintas, cada una de las cuales contribuye al contenido proteico y de calcio de la leche.
La proteína de caseína es una proteína completa, lo que significa que contiene todos los aminoácidos que el cuerpo no puede producir por sí mismo. El único aminoácido en el que los productos de caseína pueden ser deficientes es la cisteína. La caseína contiene una gran cantidad de prolina. La abundancia de residuos de prolina es significativa desde el punto de vista mecanístico: la presencia de residuos Pro y Pro-Pro en el extremo C-terminal de una cadena peptídica le permite permanecer intacta durante la digestión gastrointestinal, lo que confirma el aislamiento de varios péptidos antihipertensivos a partir de la caseína, ya que poseen una alta cantidad de Pro.
Las micelas de caseína aportan algo más, además de aminoácidos, importante para el crecimiento: calcio y fósforo. La composición proteica de la leche la convierte en una excelente fuente de calcio y fósforo, minerales importantes que el cuerpo necesita. Estos minerales están integrados físicamente en la estructura micelar y se liberan durante la digestión.
La digestión de la caseína libera una serie de péptidos bioactivos codificados dentro de la secuencia proteica primaria. Las principales clases incluyen:
La estructura única de las proteínas de la caseína —llamada micela de caseína— hace que sean más difíciles de descomponer y requiere un tiempo de digestión más prolongado en comparación con las proteínas del suero. Cuando la caseína llega al ambiente ácido del estómago, forma un gel o coágulo, que ralentiza el vaciamiento gástrico y da lugar a una liberación gradual y sostenida de aminoácidos en el torrente sanguíneo. Esta propiedad resulta especialmente beneficiosa para el mantenimiento muscular nocturno o para proporcionar saciedad entre comidas.
La proteína de suero se caracteriza como una fuente proteica de digestión rápida, cuya ingestión provoca un aumento posprandial rápido, pero transitorio, de las concentraciones plasmáticas de aminoácidos. En contraste, la caseína micelar es una fuente proteica de digestión más lenta, cuya ingestión da lugar a un aumento posprandial moderado, pero más prolongado, de las concentraciones plasmáticas de aminoácidos.
La síntesis de proteína muscular aumentó durante 3.5 horas tras la ingestión de proteína de suero, mientras que la síntesis de proteína muscular aumentó durante hasta 6 horas tras la ingestión de proteína de caseína.
Los péptidos bioactivos derivados de proteínas dietéticas, en particular la caseína (el fragmento 90-94 de la αs1-caseína), presentan actividad como ligandos del receptor sensor de calcio (CaSR), un receptor acoplado a proteína G que se encuentra en las células enteroendocrinas L. La unión de los péptidos al CaSR inicia una señalización descendente a través de la subunidad Gαq/11, que activa la fosfolipasa C (PLC), la cual facilita la descomposición del fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato en trifosfato de inositol (IP₃), que a su vez libera iones de calcio de las reservas del retículo endoplásmico, y el aumento de la concentración citosólica de Ca²⁺ inicia la exocitosis vesicular, lo que potencia la producción del péptido similar al glucagón tipo 1 (GLP-1).
Esta es la aplicación de la caseína como suplemento dietético más ampliamente investigada, con un cuerpo sustancial de evidencia clínica en humanos.
Se suele considerar que la proteína de suero es más potente en la estimulación de las tasas de síntesis de proteína muscular en comparación con la caseína micelar. Esto se ha atribuido, al menos en parte, a las tasas más rápidas de digestión proteica y absorción de aminoácidos tras la ingestión de suero en comparación con la proteína de caseína micelar. El consenso de la investigación caracteriza a la caseína como una proteína "lenta" que produce una respuesta anabólica sostenida, pero con un pico menor, en comparación con la proteína de suero, considerada "rápida".
El concepto de ingestión de proteína antes de dormir se ha introducido como una forma de aumentar las tasas de síntesis de proteína muscular durante la noche cuando el ejercicio se realiza antes de acostarse. Investigaciones previas han demostrado que las tasas de síntesis de proteína muscular nocturna tienden a ser más bajas que las que se observan habitualmente por la mañana tras un ayuno nocturno.
En el estudio de Res et al., atletas recreativos realizaron una sola sesión de ejercicio de resistencia por la noche; para maximizar la respuesta sintética proteica muscular inmediata tras el ejercicio, todos los participantes ingirieron 60 g de carbohidratos y 20 g de proteína de suero inmediatamente después del ejercicio. Además, a los sujetos se les proporcionaron 40 g de proteína de caseína o una bebida placebo (agua) inmediatamente antes de dormir. Las tasas de síntesis de proteína muscular fueron aproximadamente 22% más altas durante el sueño nocturno cuando se consumió proteína antes de dormir, en comparación con los participantes que ingirieron la bebida placebo.
Los datos actuales muestran que la ingestión de 20-40 g de caseína aproximadamente 30 minutos antes de dormir estimula las tasas de síntesis proteica de todo el cuerpo durante el período de recuperación nocturno posterior (precedido o no de ejercicio de resistencia) tanto en individuos jóvenes como en personas mayores. Además, el consumo de proteína antes de dormir puede potenciar la respuesta adaptativa muscular (área de sección transversal de la fibra muscular, fuerza y masa muscular) durante 10-12 semanas de ejercicio de resistencia en hombres jóvenes, pero no en hombres mayores.
Un estudio realizado en hombres jóvenes sanos mostró que 40 g de proteína de caseína ingeridos 30 minutos antes de dormir tras el entrenamiento de resistencia se digirieron y absorbieron bien durante el sueño. Los niveles circulantes de aminoácidos aumentaron rápidamente, lo que resultó en un incremento de las tasas de síntesis proteica de todo el cuerpo y un mejor balance proteico, induciendo efectos positivos sobre la recuperación muscular.
Snijders et al. (2015), en la revista Journal of Nutrition, encontraron que 12 semanas de suplementación con caseína antes de dormir (27.5 g de proteína) combinada con entrenamiento de resistencia dieron lugar a mayores ganancias de fuerza y masa muscular en comparación con un grupo placebo, sin aumento de la grasa corporal.
Sin embargo, algunos estudios en la literatura han reportado que la ingestión de caseína antes de dormir no tiene efectos significativos, o solo efectos limitados, sobre los resultados de recuperación y rendimiento. Las discrepancias entre los hallazgos pueden atribuirse a diversos factores fisiológicos y metodológicos, incluidas las diferencias en el momento de administración de la caseína, la dosis utilizada, la programación e intensidad de los protocolos de ejercicio, la magnitud del daño muscular inducido por el ejercicio y la falta de controles dietéticos.
Fuerza de la evidencia: Moderada a fuerte para el efecto agudo de 40 g de caseína antes de dormir sobre la síntesis de proteína muscular nocturna; moderada para las ganancias crónicas de masa muscular y fuerza. La evidencia en adultos mayores es más limitada. Algunos estudios no muestran efectos significativos, y en el campo se observa una heterogeneidad metodológica considerable entre los ensayos.
La evidencia emergente en jugadores de fútbol indica que la ingestión de caseína antes de dormir (40 g) acelera la recuperación funcional, mejorando el rendimiento en el salto con contramovimiento y el índice de fuerza reactiva 24 horas después del partido, en comparación con el placebo. La ingestión de caseína antes de dormir puede ser particularmente beneficiosa para atletas que practican deportes que requieren fuerza explosiva, mientras que el consumo posterior al ejercicio puede ser más apropiado para quienes buscan mejorar la producción de potencia anaeróbica y reducir el índice de fatiga.
La evidencia respalda que una proporción alta de calorías provenientes de proteína aumenta la pérdida de peso y previene la recuperación del peso perdido. Se sabe que las proteínas inducen saciedad, aumentan la secreción de hormonas gastrointestinales e incrementan la termogénesis inducida por la dieta, pero se sabe menos acerca de si los distintos tipos de proteínas ejercen diferentes efectos metabólicos.
En el mundo occidental, la proteína láctea, que consiste en 80% caseína y 20% suero, contribuye en gran medida a la ingesta diaria de proteínas. La caseína y el suero difieren en sus tasas de absorción y digestión, siendo la caseína una proteína "lenta" y el suero una proteína "rápida". Los datos indican que el suero es más saciante a corto plazo, mientras que la caseína es más saciante a largo plazo.
Un estudio aleatorizado, de diseño paralelo y una duración de 12 semanas, incluyó a setenta sujetos con un IMC entre 25 y 40 kg/m² de entre 18 y 65 años, aleatorizados en un grupo control con glucosa, un grupo de caseína o un grupo de suero. Se utilizó una escala visual analógica (EVA) para medir las sensaciones subjetivas de apetito. Los resultados mostraron una saciedad significativamente mayor en el grupo de suero en comparación con los grupos de caseína o control cuando se midió antes del almuerzo, tanto a las 6 como a las 12 semanas (P=0.017 y P=0.025, respectivamente). Este ensayo encontró que el suero fue superior a la caseína en la saciedad aguda previa a la comida, aunque ambas proteínas lácteas superaron al control con carbohidratos en algunas mediciones.
Fuerza de la evidencia: Moderada para un efecto general de promoción de la saciedad de las dietas altas en proteínas; más débil y mixta para la caseína específicamente en comparación con otras fuentes de proteína. La distinción en la cinética de saciedad (corto plazo frente a largo plazo) está respaldada por datos clínicos, pero su relevancia práctica para los resultados de pérdida de peso no está firmemente establecida.
Los productos a base de CPP-ACP se han evaluado por su eficacia clínica en la remineralización de las lesiones de manchas blancas (WSL, por sus siglas en inglés). Las investigaciones han indicado que el CPP-ACP es anticariogénico y capaz de revertir las etapas iniciales de las lesiones del esmalte tanto in vitro como en investigaciones clínicas.
Una revisión sistemática registrada en la base de datos PROSPERO (CRD42024540595), que analizó catorce artículos clínicos que cumplían los criterios de inclusión, encontró que el CPP-ACP es clínicamente eficaz para promover la remineralización de las WSL, aunque los resultados fueron inconsistentes entre estudios. Las comparaciones con placebo y con tratamientos de infiltración de resina revelaron una mayor eficacia del CPP-ACP. La combinación de CPP-ACP con fluoruro pareció potenciar aún más el efecto remineralizante sobre las WSL. Se requieren estudios clínicos estandarizados adicionales con períodos de seguimiento más largos para confirmar estos resultados.
Numerosos estudios han encontrado que los fosfopéptidos de caseína son capaces de proteger los dientes contra la erosión al potenciar la remineralización del esmalte y reducir la desmineralización.
Fuerza de la evidencia: Moderada, basada en revisiones sistemáticas de ensayos clínicos controlados y aleatorizados. Los resultados son inconsistentes entre estudios. La combinación de CPP-ACP con fluoruro muestra el beneficio clínico más consistente. La evidencia proviene principalmente de la investigación dental/clínica más que de la suplementación nutricional general.
La investigación se ha centrado en el estado del arte de los péptidos con actividad inhibitoria hacia la enzima convertidora de angiotensina I (ECA) —y, por lo tanto, con potencial antihipertensivo— derivados de la hidrólisis enzimática de las caseínas. Los péptidos clave estudiados incluyen isoleucina-prolina-prolina (IPP) y valina-prolina-prolina (VPP), derivados de la β-caseína y la κ-caseína.
El tripéptido Val-Pro-Pro fue detectado en la aorta abdominal de ratas espontáneamente hipertensas (SHR), lo que indica que este tripéptido es resistente a las peptidasas séricas, mientras que el péptido inhibidor de la ECA purificado a partir de la α-caseína no fue capaz de reducir la presión arterial debido a su susceptibilidad a las enzimas digestivas. Este hallazgo ilustra la importancia crítica de la estabilidad del péptido para su biodisponibilidad.
El producto antihipertensivo Calpis sour milk (Calpis Food Industry Co., Ltd., Tokio, Japón) contiene los tripéptidos IPP y VPP, derivados de la caseína. Un metaanálisis (Turpeinen et al., 2013, Ann Med) examinó los efectos antihipertensivos de estos tripéptidos bioactivos. En general, la traducción clínica de los péptidos de caseína inhibidores de la ECA hacia reducciones significativas de la presión arterial en humanos sigue siendo modesta, y la mayoría de los estudios que demuestran inhibición de la ECA utilizan sistemas in vivo o in vitro.
Fuerza de la evidencia: Preliminar a moderada. El mecanismo (inhibición de la ECA) está establecido in vitro. Algunos estudios en humanos y productos lácteos fermentados muestran reducciones pequeñas pero estadísticamente significativas de la presión arterial, pero la magnitud del efecto clínico es modesta y la evidencia no es consistente en todos los ensayos.
Las proteínas de la leche se conocen por su alta calidad nutricional, basada en su composición de aminoácidos esenciales, y presentan una amplia gama de bioactividades, incluyendo propiedades saciantes, antimicrobianas, de unión a minerales y antilipidémicas. Durante los últimos 30 años, los péptidos codificados en las secuencias primarias de aminoácidos de las proteínas y liberados junto con los aminoácidos durante la digestión se reconocen cada vez más como metabolitos proteicos biológicamente activos que pueden tener efectos beneficiosos sobre la salud humana. Debido a sus propiedades de pH bajo, la caseína suele caracterizarse como una proteína de digestión lenta, lo que tiende a potenciar la saciedad y prolongar el período posprandial.
Se ha reportado que el anabolismo proteico tras el ejercicio se mantiene mejor tras la ingestión de proteína de caseína en comparación con la proteína de suero. Este hallazgo se refiere específicamente a un balance proteico neto positivo de mayor duración debido a la reducción de la degradación proteica asociada a la caseína, incluso si las tasas máximas de síntesis son menores en comparación con el suero.
La evidencia reciente subraya la superioridad de los péptidos bioactivos sobre las proteínas intactas en su influencia sobre la saciedad, la homeostasis de la glucosa y el metabolismo lipídico. Las fracciones peptídicas de fuentes vegetales y animales han demostrado efectos antihipertensivos y sensibilizadores de la insulina en ensayos clínicos, independientemente de la ingesta total de proteína. Aún se requieren estudios clínicos dirigidos a lograr una comprensión clara de la estabilidad gastrointestinal, la biodisponibilidad y la seguridad de los péptidos derivados de alimentos.
Fuerza de la evidencia: Preliminar. La mayoría de los datos mecanísticos provienen de estudios in vitro y en animales. La evidencia clínica en humanos sobre los efectos glucémicos o lipidémicos específicos de la caseína, independientes de los efectos generales de una dieta alta en proteínas, es limitada e inconsistente.
La caseína está disponible en las siguientes formas de suplemento:
La caseína es la principal proteína alergénica de la leche de vaca, y contribuye a la prevalencia mundial en aumento de las alergias alimentarias. La proteína de caseína es un componente natural de la leche de vaca, y muchas personas con alergia a la leche de vaca son alérgicas a la proteína de caseína. El contenido de caseína representa alrededor del 80% del contenido proteico de la leche, del cual la α-caseína (incluyendo αs1 y αs2-CN) representa alrededor del 80% del contenido de caseína. Al ser un componente inexistente en la leche humana, la α-caseína es la más propensa a causar alergias.
Mediante el análisis de epítopos lineales de células B, epítopos de células T y péptidos alergénicos, se observa que la mayor alergenicidad de la caseína corresponde a la leche de vaca, seguida de la leche de cabra, mientras que la caseína de la leche de yegua presenta la menor alergenicidad. Entre los subtipos de caseína, la α-CN es la proteína más alergénica, seguida de la κ-CN.
Las complicaciones de las alergias a las proteínas de la leche pueden incluir deterioro nutricional y del crecimiento, anemia e insuficiente calcificación ósea. Los síntomas de la alergia no mediada por IgE a las proteínas alimentarias son en su mayoría gastrointestinales e incluyen malabsorción, diarrea con sangre, vómitos, palidez, letargo y pérdida de peso.
La proteína de caseína proviene de la leche de vaca, que también contiene lactosa. Algunos productos de proteína de caseína, incluida la caseína micelar, pueden contener lactosa en cantidades pequeñas o grandes. Las personas con intolerancia a la lactosa deben verificar las etiquetas de los productos y pueden preferir aislados de caseína altamente purificados con un mínimo de lactosa residual.
Los efectos secundarios comunes de la suplementación con proteína de caseína incluyen diarrea, gases o malestar estomacal, aunque las distintas formas de caseína pueden causar diferentes efectos secundarios.
La proteína de caseína puede estar disponible como caseína hidrolizada (hidrolizado de caseína) o caseína micelar, y estas dos formas de proteína de caseína pueden tener efectos y efectos secundarios distintos. La caseína hidrolizada se absorbió más rápidamente que la caseína intacta, y la tasa de absorción de la caseína hidrolizada se acercó a la del suero.
La FDA no ha revisado la proteína de caseína en cuanto a su seguridad y eficacia como suplemento dietético. Sin embargo, la caseína y sus derivados están clasificados como GRAS (Generalmente Reconocidos como Seguros) para su uso como ingredientes alimentarios cuando se utilizan conforme a las buenas prácticas de fabricación en los Estados Unidos.
Se ha reportado que ciertas proteínas de caseína, específicamente la αS1- y la β-caseína, son muy estables al tratamiento térmico, permaneciendo detectables incluso después de la cocción en una matriz alimentaria. Esta estabilidad térmica tiene implicaciones para las personas con alergia a la caseína, ya que la cocción estándar puede no desnaturalizar ni destruir por completo las proteínas alergénicas.
No se identificaron interacciones farmacocinéticas específicas y bien documentadas entre la caseína como suplemento dietético y otros fármacos en fuentes revisadas por pares. Como fuente proteica con alto contenido de calcio, la suplementación con caseína podría, en teoría, influir en la absorción de ciertos minerales (por ejemplo, hierro, zinc) cuando se consumen simultáneamente, en concordancia con el conocimiento general de las interacciones entre proteínas y minerales, aunque no se encontraron datos clínicos específicos sobre interacciones de los suplementos de caseína en la literatura revisada por pares identificada.
Condiciones de salud que caseína puede ayudar a apoyar.
Los péptidos bioactivos derivados de hidrolizados de caseína exhiben propiedades antioxidantes, capturando radicales libres y reduciendo los marcadores de estrés oxidativo in vitro y en algunos modelos animales. Los hidrolizados de caseína producidos mediante alta presión hidrostática junto con enzimas proteolíticas muestran actividades antioxidantes y antiinflamatorias en estudios celulares. La evidencia en humanos es limitada, y la mayoría de los datos provienen de sistemas in vitro y preclínicos.
Como proteína de alta calidad y digestión lenta, la caseína contribuye a la saciedad y a la supresión del apetito, aunque cierta evidencia sugiere que el suero de leche (whey) podría producir una señalización de saciedad aguda mayor. Múltiples ensayos controlados y una revisión de PMC encontraron que la caseína y la proteína de suero de leche producen reducciones del apetito en general similares a dosis equivalentes, particularmente por encima de un umbral proteico de ~25% de la ingesta energética. Se reconoce que la caseína contribuye a una mayor sensación de plenitud en comparación con los carbohidratos.
La suplementación con caseína favorece las ganancias de fuerza y masa magra durante el entrenamiento de resistencia a largo plazo. Cuando la ingesta total de proteína se equipara, la caseína produce resultados de hipertrofia y fuerza comparables a los de la proteína de suero (whey protein). El consumo de caseína antes de dormir también acelera la recuperación funcional en atletas de competición, lo que permite un rendimiento más consistente a lo largo de los bloques de entrenamiento.
La caseína hidrolizada genera péptidos bioactivos que inhiben la enzima convertidora de angiotensina (ECA), lo que reduce la presión arterial. Un ensayo aleatorizado, doble ciego y controlado con placebo realizado en 2025 en 114 adultos prehipertensos/hipertensos encontró que los péptidos de caseína hidrolizada (HCP-C7C12) redujeron significativamente la presión arterial sistólica en 9.41% y la presión arterial diastólica en 9.53% en un período de 8 semanas. Un metaanálisis confirmó que las lactotripéptidos derivados de la caseína reducen tanto la presión arterial sistólica como la diastólica en ensayos clínicos aleatorizados.
La caseína desempeña un papel único en el transporte y la absorción de calcio a través de los fosfopéptidos de caseína (CPP, por sus siglas en inglés), que impiden la formación de sales de calcio insolubles y mejoran la biodisponibilidad del calcio en el intestino delgado. Los datos epidemiológicos y clínicos vinculan un mayor consumo de proteína láctea (incluida la caseína) con una mayor densidad mineral ósea. Se ha demostrado que los hidrolizados de caseína específicos de enzimas mejoran la absorción de calcio y la activación de osteoblastos.
La caseína ha sido estudiada en comparación con la proteína de soya por sus efectos sobre los perfiles de lipoproteínas plasmáticas. En comparación con la proteína de soya, la caseína se asocia con concentraciones más bajas de lipoproteína(a), pero con colesterol LDL más alto, lo que sugiere que la caseína podría no ser óptima para reducir el LDL en comparación con las proteínas vegetales. Metaanálisis sobre la proteína de leche en un sentido más amplio muestran mejoras modestas en el colesterol con la suplementación en poblaciones con enfermedades metabólicas.
La caseína se utiliza como parte de intervenciones nutricionales basadas en proteínas dirigidas a la sarcopenia, la pérdida de masa y fuerza muscular asociada con la edad. Una revisión sistemática y metaanálisis de 2025 identificó a la caseína, junto con las proteínas de suero de leche (whey) y de origen vegetal, como componentes clave de las estrategias de suplementación multinutricional para la sarcopenia en adultos mayores. Mantener una síntesis proteica adecuada mediante la caseína podría ayudar a contrarrestar la pérdida muscular asociada con el envejecimiento.
La suplementación con caseína ha sido estudiada para la mejora de la composición corporal, incluyendo la pérdida de grasa y la preservación de la masa magra durante la restricción calórica. Su alto valor de saciedad y su liberación sostenida de proteína favorecen el control calórico y la retención muscular. La investigación clínica respalda el uso de la caseína en formulaciones para el control de peso, particularmente cuando se combina con ejercicio.
El perfil de aminoácidos de liberación lenta de la caseína la hace particularmente eficaz para la recuperación muscular nocturna. Una revisión sistemática encontró que ~20–40 g de caseína consumidos ~30 minutos antes de dormir mejora la respuesta sintética de proteínas durante la noche en hombres jóvenes sanos después de un ejercicio de resistencia realizado por la tarde. Un ensayo clínico en jugadores de fútbol profesional encontró que la caseína consumida antes de dormir atenuó significativamente el dolor muscular y aceleró la recuperación funcional a las 12 y 36 horas después del partido, en comparación con el placebo.
La evidencia clínica muestra que la suplementación con caseína antes de dormir puede reducir el dolor muscular inducido por el ejercicio. En un ECA con jugadores profesionales de fútbol, el dolor muscular medido mediante escala visual analógica fue significativamente menor con caseína a las 12 horas posteriores al partido en comparación con el control. Se cree que la liberación sostenida de aminoácidos que proporciona la caseína favorece los procesos de reparación durante la recuperación nocturna.
La caseína, específicamente en forma de fosfopéptido de caseína (CPP) complejado con fosfato de calcio amorfo (ACP), es un agente remineralizante biomimético ampliamente estudiado. El CPP-ACP estabiliza el calcio y el fosfato sobresaturados en la placa, entregando estos iones al esmalte desmineralizado. Un metaanálisis encontró efectos de remineralización clínicamente significativos a corto plazo en ensayos in situ.
La suplementación con caseína se ha asociado con reducciones en los niveles de triglicéridos posprandiales. Un estudio en personas con sobrepeso encontró que la caseína redujo los triglicéridos posprandiales en un 22%. Un metaanálisis de 65 ECA sobre proteínas lácteas encontró mejoras en los triglicéridos con la suplementación de proteína de alta calidad en adultos con enfermedades metabólicas.
Sistemas corporales que caseína puede ayudar a apoyar.
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